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第 3 卷 第 4 期 解 剖 科 学 进 展 . 3 . 4
V o l N o
1997 年 PRO GR E SS O F AN A TOM ICAL SC IEN CE S 1997
心肌细胞骨架蛋白A ct in 的研究进展
邢洪涛 柏树令 李 吉
( 中国医科大学解剖学教研室 沈阳 11000 1)
摘要 肌动蛋白( ) 的发现已有 54 年的历史。作为一种重要的骨架蛋白, 它对心肌
A ct in
的功能有很大的影响。本文综述了心肌细胞肌动蛋白的结构及生理功能, 鉴别及分离方法, 介
绍了肌动蛋白的分子生物学研究情况, 着重讨论了心肌肥大时A ct in 的表达。进一步研究肌
动蛋白与心脏功能的关系对心脏疾病的诊断及治疗有重要意义。
肌动蛋白存在于几乎所有的真核细胞 蛋白总量的 25% 。在生理性离子强度及
中, 是肌肉细胞的一个重要的收缩蛋白, 也 2+ 的参与下, 将 以非共价键形
M g G act in
[ 1 ]
是 构 成 细 胞 骨 架 的主 要 成 份 之 一 。 成不溶性的双螺旋结构 。两种形式
F act in
St raub 于 1942 年首次发现并分离了家兔 的肌动蛋白都不具备任何催化活性[ 10 ] 。
[2 ] [3, 4 ]
骨骼肌的肌动蛋白 。 等 的研 11 心肌细胞 的结构性质
A stbu ry G act in
究使人们对肌动蛋白有了进一步的认识。 心肌肌动蛋白是以 型存在的。它是
H an son 和 L ow y [ 5 ] 的经 典 文 章 确 定 了 具有分叶状的非球形结构蛋白。氨基酸序
单体 ( ) 以双螺旋形式构成 列分析表明, A ct in 是高度保守的蛋白, 在
A ct in G act in
( ) 每个 中, 至少有 103 个独特 的序
聚合体 的理论。在哺乳类 G act in
A ct in F act in
列[ 11 ] 。 单体是由单一的多肽链构成
动物中存在 6 种A ct in 的异构体, 即骨骼 A ct in
肌 型, 心肌 型, 平滑肌 、 型以及非肌 的, 共有 375 个残基, 并且结合有A T P 或
肉组织 、 型[ 6, 7, 8, 9 ] 。其中, 骨骼肌 型研 A D P [ 12 ] 。骨骼肌及心肌两种肌动蛋白异构
究较多, 并且以家兔为标准。由于心肌型与 体的区别在于其总共 375 个残基中, 仅有4
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