精选生物大分子的结构和功能(蛋白质篇)课件.pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * B * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * 名词解释 结构域 * 超二级结构与结构域 * （四） 三级结构与功能 三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键： 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 亲水基团朝外翻，疏水基团朝内钻。 * 溶菌酶分子的三级结构 * 磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构 * 肌红蛋白 (Mb) N 端 C端 * 8蛋白质形成三级结构的驱动力是：( ) A 范德华力 B 疏水作用 C 氢键 D 离子键 * 三级结构与功能的关系 三级结构的完整性是其功能的基础。 若蛋白质严密有序的空间结构遭到破坏，则其生理功能丧失。 * 相似 不同 氨基酸顺序 三维结构 沈同第二版P181 * （五）四级结构与功能 1.定义 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中亚基的空间排布和相互间的布局称为四级结构 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键 * 血红蛋白的四级结构 * 名词解释 蛋白质的四级结构 判断 维持蛋白质四级结构的主要作用力是疏水作用 * 蛋白质与多肽 分子量：多肽的分子量小，小于5000D 蛋白质分子量大，大于5000D 构象：多肽一般不含α螺旋，只含有β折叠或β转角 功能：蛋白质扮演功能大分子的角色 多肽在生物体内属于化学信息物质，扮演小 分子物质的角色 2.区分概念 * （六）蛋白质的空间构象与功能关系 （1）构象破坏，功能丧失，如蛋白质变性。 （2）酶原的激活，蛋白质前体的活化（改变一级结构以产生有活性的特定构象） （3）蛋白质的变构（别构）：如变构酶 * 蛋白质的变构现象（ allosteric effect） －高级结构变化对功能的影响 有些小分子物质（配基）可专一地与蛋白质可逆结合，使蛋白质的结构和功能发生变化，这种现象称为变构现象。 * ９．血红蛋白与氧结合的过程呈现（　　）效应，是通过血红蛋白的（　　）现象实现的。 协同 变构 * 6、血红蛋白的氧结合曲线形状是________________。 A、双曲线 B、抛物线 C、S 形曲线 D、直线 E、不能确定 * 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 * * 简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系(北师大01生化) * * * * 17．胰岛素的功能单位是： A. 单体 B. 二体 C. 四体 D. 六体 * 胰岛素的三级结构 * * 12. 蛋白质主链的折叠形成由疏水作用维系的重复性结构称为二级结构。 * 10. 脂蛋白是由脂质和蛋白质以共价键结合而成的复合体。 * 2、蛋白质分子中的α 螺旋结构靠氢键维持，每转一圈上升_______个氨基酸残 基。 * * * * （二） 二级结构与功能 1、二级结构定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 是完整肽链构象（三级结构）的结构单元，是蛋白质复杂的立体结构的基础，因此二级结构也可以称为构象单元。 2、主要的化学键： 氢键 * 3、二级结构的类型 α-螺旋（α-helix） * 结构要点： （1）一条肽链绕成螺旋，每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。 （2）螺旋稳定因素为氢键。每个肽键的羰基氧与其前面第三个肽基上的氢形成氢键。氢键的走向平行于螺旋轴。 —C—(NH—C—CO)3 N— O H H R 3.613 -螺旋 * （ 3 ）R侧链基团伸向螺旋的外侧。 R R R R R R R R R 螺旋的横截面 （ 4 ）绝大多数为右手螺旋。 因为左手螺旋中R基团的空间位阻大。 所以，多聚甘氨酸可以左手螺旋。 * Left- and right-handed a-helixes * 10．蛋白质分子典型的α-螺旋，螺距为 （1）0.15nm (2) 0.34nm (3) 0.45nm (4) 0.54nm * 一、解释名词 1、3.613螺旋 * * α螺旋结构形成的限制因素: 凡是有Pro或羟脯氨酸、Gly存在的地方,不