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第三章 蛋白质功能性质
本章内容(Contents) 3.1 概述Introduction 1、蛋白质在食品加工中的意义 蛋白质是食品中三大营养素之一 2、食品中蛋白质来源及种类 动物中蛋白质;如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳 植物中蛋白质:如大豆、谷物 微生物中蛋白质:酵母 2、食品中蛋白质来源及种类 牛乳中的蛋白质 酪蛋白 乳清蛋白 2、食品中蛋白质来源及种类 肉中的蛋白质 肌浆中的蛋白质 肌原纤维蛋白质 基质蛋白质 2、食品中蛋白质来源及种类 小麦中的蛋白质 醇溶谷蛋白 谷蛋白 清蛋白 球蛋白 概念: 蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。 作用方式: 结合过程 化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化 蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。 氨基酸残基的水合能力 各种蛋白质的水合能力 蛋白质浓度 盐 持水能力 是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织(如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉)中的能力。 3、蛋白质的溶解度 疏水相 互作用 Bigelow的蛋白质溶解度理论 影响因素 pH和溶解度 影响因素 离子强度和溶解度 影响因素 盐离子强度与蛋白质相互作用 影响因素 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 4、蛋白质的胶凝作用(Gelation) 凝胶化作用机制 溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用——可逆凝胶(明胶) 二硫键——不可逆凝胶(乳清蛋白) 金属离子的交联相互作用 凝胶分类 形成途径 热致凝胶 非热致凝胶 (调节pH, 金属离子) 对热稳定性 热可逆凝胶 非热可逆凝胶 凝胶结构方式 凝结块(不透明)凝胶 (肽链自由聚集排列) 大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集,不溶性聚集体 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶 (肽链有序串形聚集排列) 少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构 影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基 的类型 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 蛋白质的织构化:可溶性蛋白质(可以是可溶的植物蛋白或乳蛋白)在一定条件下,能够形成具有一定咀嚼(jǚjüé)性和良好持水性的膜状或纤维状产品(仿造肉制品)的特性。分散的动物蛋白、碎肉也可以重织构化(retexturization),如牛肉、禽肉的重整。 是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。 蛋白质织构化的方法: 热凝结和形成薄膜 (腐竹 ) 纤维的形成 (人造火腿肉 ) 热塑性挤压 (人造肉馅、肉丸 ) 面筋蛋白 (占Pr80%) 面筋蛋白质中含有的化学键 氢键 :谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸: 水吸收能力强,有黏性。 非极性氨基酸:使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键:使面团坚韧。 影响蛋白质界面性质的因素: 影响蛋白质乳化作用的因素: 蛋白质的溶解度:正相关 pH值 pH=PI 溶解度小时,降低其乳化作用 pH=PI 溶解度大,增加其乳化作用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI,具有较高的溶解度,此时,乳化作用增加。 与蛋白质表面疏水性存在正相关。 适当热诱导蛋白质变性,可增强其乳化作用。 蛋白质的起泡性质 是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的分子性质 影响泡沫形成和稳定性的因素: 蛋白质的浓度 2%一8%,随着浓度增加起泡性增加。 超过10%,气泡变小,泡沫变硬。 温度 适当加热处理可提高起泡性能。 过度的热处理则会损害起泡能力。 影响泡沫形成和稳定性的因素: pH值 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白 在pI时蛋白质的溶解度很低,形成泡沫数量较少(泡沫膨胀率较低),但泡沫的稳定
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