蛋白质的三维结构-091126.pptVIP

(五) 共价二硫键 二硫键也有助于某些球蛋白的天然构象的稳定，二硫键有时存在于由细胞分泌的蛋白质中，当这样的蛋白质离开细胞内环境时，由于有二硫键的存在，可使得蛋白质对去折叠以及降解不那么敏感，而维持蛋白质的稳定。 第二节 蛋白质二级结构（P207） 蛋白质二级结构的定义： 蛋白质主链上的若干肽段折叠产生的由氢键维系的有规则的构象，称为蛋白质的二级结构。 蛋白质二级结构的主要类型： α-螺旋、β-折叠、β-转角和β-凸起、无规则卷曲等。 维持蛋白质二级结构的作用力：氢键 一、 α-螺旋（P207） 蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构组件. α-螺旋的结构特征： R R R R R R R R R 螺旋的横截面 0.54nm 3.6AA残基 氢键 氢键平行于主轴 螺旋间距：螺距0.54nm ，每环绕一周包含3.6个AA残基；每个残基绕轴旋转100o，沿轴上升0.15nm ； 二面角：Φ=-570; ψ=-470 ； 侧链伸向螺旋外侧； 氢键维系：相邻螺旋圈之间形成链内氢键（AA1…AA4），氢键平行于长轴； 分为左手螺旋和右手螺旋：但多为右手螺旋。 左手螺旋 右手螺旋 二、 β－折叠 （P209） 1.定义：一种重复结构，可以把它想象为由折叠的条状纸片侧向并列而成。 多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 侧链交错位于锯齿状结构的上下方； 氢键维系：氢键的方向垂直长轴； 可有顺平行片层和反平行片层结构。 2. β-折叠(β-pleated sheet)的结构特点： Cα Cα Cα Cα Cα Cα R R R R R R 氢键 3.形式： 平行式： 相邻肽链同向（N→C或C→N） 反平行式:相邻肽链反向（纤维状蛋白质） 平行式 反平行式 N N C C 平行 N C N C 反平行 平行式 反平行式 三、β－转角和β－凸起 （P211） 1.β转角定义：自然界蛋白质大多数是球状蛋白质。因此多肽链必须具有弯曲回折和重新定向的能力，以便生成结实球状的结构。在很多蛋白质中观察到一种简单的二级结构元件，称β转角（ β- turn）、β弯曲(β -bend)或发夹结构。 （一） β－转角 N—1CH—C C 2CH N—H O=C 3CH N C—4CH—N R R H O H R R O H O 非重复性结构； β转角多数处于蛋白质分子表面（这里改变多肽链的方向阻力较小）。球蛋白中含量丰富。 第一个残基的C=O与第四个残基N-H氢键结合，形成一个紧密的环，使之稳定 ； Pro、Gly经常在β转角序列中发现。 2. β-转角的结构特点： （二） β－凸起 β凸起：一种小片的非重复性结构。可认为是β折叠股中额外插入的一个残基，它使得在两个正常氢键之间有了一个凸起。 四、无规则卷曲 无规卷曲或称卷曲： 泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽片段。 也是明确而稳定的结构，否则蛋白质就不可能形成三维空间上每维都具有周期性结构的晶体。 注意： 具备空间结构的蛋白质未必都同时具有二级、三级、和四级结构。 蛋白质由于自身复杂程度的不同，以不同的结构形式存在，有的蛋白质只具有二级结构，有的具有三级结构，还有一些蛋白质具备四级结构。 五、具有二级结构形式的活性蛋白质 （P212） （一）角蛋白 （二）胶原蛋白 （三）弹性蛋白 （四）肌球蛋白和原肌球蛋白 　　 角蛋白广泛存在于动物的皮肤及皮肤的衍生物，如毛发、甲、角、鳞和羽等，分子量约为40－70KD，属于结构蛋白。 （一）角蛋白(Keratin) 角蛋白 1.α-角蛋白 2.β- 角蛋白 1. α-角蛋白（P212） 角蛋白中主要的是α-角蛋白。 α-角蛋白主要由a-螺旋构象的多肽链组成，它一般是由两条或者多条条右手a-螺旋肽链形成一个原纤维，原纤维的肽链之间有二硫键交联以维持其稳定性 。 例：毛发的结构： 皮层细胞中，大纤维沿轴向排列。所以一根毛发具有高度有序的结构。毛发性能就决定于α-螺旋结构以及这样的组织方式。 鳞状细胞 皮层细胞 两股α-螺旋 若干Dimer排列在一起 丝心蛋白(fibroin)这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。 丝心蛋白是典型的反平行式折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象，侧链交替地分布在折叠片的两侧。 2. β-角蛋白 （二）胶原蛋白（collagen） （P215） 胶原蛋白中存在的螺旋结构不是典型的a-螺旋。在每一条左手螺旋的胶原链内，每一圈螺旋需要3个氨基酸残基，螺距为0.94nm，即每一个氨基酸残基轴向距离为0.31nm。 胶原蛋白中的多