蛋白质2蛋白质结构.ppt

2.1 蛋白质的概念、重要性及分类 2.2 氨基酸 2.3 蛋白质的结构 2.4 蛋白质的结构和功能的关系 2.5 蛋白质的性质 2.6 蛋白质的提取、分离和纯化 蛋白质结构的层次 肽平面 一级结构 二级结构 三级结构 蛋白质变性与复性 超二级结构和结构域 四级结构 构象（conformation）：是分子中的原子的空间排列，原子的空间排列取决于它们的绕键旋转。 构象的改变并不改变其共价键结构（原子只在单链周围旋转）。例如:酶与底物，抗体与抗原，生物的受体与配体的相互作用，往往涉及酶、抗体、受体等蛋白质的构象改变。 除一级结构外，蛋白质的二级、三级和四级结构属空间结构，即构象。 2.3.3 蛋白质的一级结构 组成蛋白质的多肽链的数目。 肽链中氨基酸的顺序（连接方式）。 每一种蛋白质都具有唯一的氨基酸序列，而且决定着其空间结构。 X射线晶体图和核磁共振谱常用来确定蛋白质的三维结构。 早在1951年，Pauling和Corey根据对一些简单化合物，例如氨基酸、二肽以及三肽的X-射线晶体图的研究数据，提出了两个周期性的多肽结构：?-螺旋（?-helix）和?-折叠（?-sheet）结构，它们是许多纤维蛋白和球蛋白的主要的二级结构。 烫发实际上是一个生物化学过程 烫发实际上是一个生物化学过程，头发经含有 使二硫键还原的试剂处理后使得原来的二硫键打开，形成还原型的SH，然后再用使半胱氨酸残基氧化的试剂处理以便形成错接的新的二硫键，导致头发弯曲成卷。 球蛋白 球蛋白中?-螺旋含量变化很大，有些蛋白质（例如在肌红蛋白和血红蛋白）的75％以上的氨基酸残基出现在?-螺旋中，但另外一些蛋白质（例如胰凝乳蛋白酶）几乎不含有?-螺旋。已经研究过的球蛋白中的?-螺旋平均含量是26％。 ?- 折叠 丝心蛋白（ ?-折叠） 丝心蛋白（ ?-折叠） 由于?-折叠结构中的氨基酸残基的侧链交替地伸向折叠平面的上面和下面，所以甘氨酸残基的侧链氢都位于折叠平面的一侧，而丙氨酸和丝氨酸残基的甲基侧链和羟甲基侧链都位于折叠平面的另一面，这使得折叠片紧密地堆积在一起。 丝心蛋白是很柔软的，因为堆积的折叠片只是靠侧链之间的范德华力结合在一起的。 转角与环 α螺旋或?-折叠片段之间都需要有改变肽链走向的一段肽链连接，就是说需要转个弯，术语称之为转角（reverse turn), 也称为?-转角（ ?-turn)。 ?-转角 (?-turn) β-转角（β-turn）特征： β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为： ⑴ 主链骨架本身以大约180°回折; ⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; ⑶ 构象依靠第一AA残基的-CO基与第四个 AA残基的-NH基之间形成氢键来维系。 胶原蛋白——另一种螺旋结构 胶原蛋白也称为胶原（collagen），是大多数动物结缔组织的最主要蛋白质成分。 胶原蛋白以胶原纤维形式存在，胶原纤维的基本结构单位是原胶原分子。 稳定胶原的力除氢键以外，多肽链之间还可通过共价交联结合在一起。 蛋白质的二级结构小结 1．蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链主链的 折叠方式。主要有?-螺旋、?-折叠、?-转角等。 肽键具有部分双键性质，不能自由旋转。 肽单位为一刚性平面，它们之间通过C?相连 肽单位与C?相连的两个单键可以旋转，其旋转的角度决定了肽链的折叠。 蛋白质二级结构的稳定主要靠氢键维持。 思考题： 1.为什么羊毛衫热水洗后再电热干燥易缩 短，而丝织品进行同样处理却不收缩？ 2.为什么Pro很少出现α-螺旋结构中，却常出现在β-转角中？ 三级结构指的是一个完整球蛋白的三维结构； 球状蛋白有多种二级结构元件，纤维状蛋白只含有一种二级结构元件； 蛋白质的三维结构具有明显的结构层次； 球状蛋白结构紧密； 具有一个疏水的内部环境和一个亲水的表面。 肌红蛋白 肌红蛋白是一个相对比较小的蛋白，只由一条多肽链（153个aa残基）组成，含有一个血红素辅基（heme prosthetic group）。 与肌红蛋白和血红蛋白的氧合形式相联系的红色是由于存在着能结合氧分子的辅基－血红素。 胰岛素分子的三级结构 维持蛋白质构象的作用力 二级结构是靠肽链骨架中的酰胺氢与羰基氧之间形成的氢键维持稳定的。 维持三级结构稳定主要依赖于大量的非共价因素。 1）疏水相互作用 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水的现象称之疏水相互作用（hydrophobic 0interaction）或疏水效应（hydrophobic effect）。 疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。 2）氢