第四章 酶(2012LB).ppt

第四章 酶; 概 述;;嫩肉粉的主要有效成分;酶的发展历史;酶的发展历史;酶的发展历史;The Nobel Prize in Chemistry 1907;The Nobel Prize in Chemistry 1946;酶的发展历史;1982年Cech提出核酶概念; 由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。; 酶的分子结构与功能;一、酶的分子组成;各部分在催化反应中的作用; 常见：维生素及其衍生物;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低静电斥力等。;金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密 ;小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团; 辅酶:与酶蛋白结合疏松，可用透析 或超滤的方法除去 ;某些辅酶/辅基在催化中的作用;二、酶的活性中心(active center);;活性中心内的必需基团;酶促反应的特点与机制;生物催化剂与一般催化剂的共性 是什么？;1. 加快反应的速度，而反应前后没有 质和量的改变;一、酶促反应的特点;问题2：;; 一种酶仅作用于一种或一类化合物, 或一定的化学键, 催化一定的化学反应并生成一定的产物。;一种酶只催化一种底物, 生成一定的产物;作用于一类化合物或一种化学键;3. 立体异构特异性;对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等;二、酶促反应的机制;;*诱导契合假说(induced-fit hypothesis);（二）邻近效应与定向排列;酶促反应动力学;酶促反应动力学;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;(一)米－曼氏方程式;[S];V ≌ Vm; 底物浓度对反应速度的影响;(二)Km与Vm的意义;1. Km值近似于ES的解离常数Ks，可表示酶 对底物的亲和力，Km与亲和力成反比;2. Km值是酶的特征性常数之一;3. Km值可判断酶的专一性和天然底物;4. Km值可帮助确定酶活性测定所需要的底物量;2. Vm;二、 酶浓度对反应速度的影响;三、温度对反应速度的影响;酶活性;四、pH对反应速度的影响;五、抑制剂对反应速度的影响;（一）不可逆性抑制作用;乐果、1605、敌百虫 机理：与酶活性直接相关 的 丝氨酸上的羟基 牢固地结合 作用：强烈抑制神经传导 递质胆碱酯酶的活 性，使乙酰胆碱不 能被分解成乙酸和 胆碱，引起乙酰胆 碱的积累，使神经 处于过度兴奋状态;;(2)重金属离子; S E Hg + S;（二）可逆性抑制作用;1. 竞争性抑制作用; 底物、竞争性抑制剂与酶的结合部位;S; ＣＯＯＨ ＣＯＯＨ │ │ ＣＨ2 或 ＣＨ2 │ │ ＣＯＯＨ Ｃ＝Ｏ 丙二酸 │ ＣＯＯＨ 草酰乙酸; 竞争性抑制的动力学方程:;特点;实例;2. 非竞争性抑制作用 概念 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系,但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物; 非竞争性抑制剂与酶的结合部位;非竞争性抑制的动力学方程:;特点;3. 反竞争性抑制作用 概念 抑制剂仅与酶和底物形成的ES结合，使ES的量下降。既减少从ES转化为产物的量，也同时减少从ES解离出E和S的量; 反竞争???抑制剂与酶的结合部位; 反竞争性抑制的动力学方程:;特点;三种可逆性抑制作用的比较;三种可逆性抑制作用的特征曲线;六、激活剂对反应速度的影响; 酶 的 调 节;一、酶活性的调节;酶原激活的机理;; 酶原激活的生理意义; 体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心以外的某部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性。称为酶的变构调节。