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二、蛋白质的结构 蛋白质分子在结构上最显著的特点:在天然状态下均具有独特而稳定的构象 为了表示蛋白质分子不同层次的结构,常将蛋白质分子结构分为一级、二级、三级和四级。一级结构又称为基本结构(初级结构),二级结构以上属于构象范畴,称为空间结构(高级结构) (一)一级结构 指多肽链中氨基酸残基的排列顺序 –HN–CH–C–N–CH–C–N–CH–C–N–CH–C – R1 O H R2 R3 R4 O O O H H 肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键 任何特定的蛋白质都有其特定的氨基酸排列顺序,有些蛋白质分子只由一条多肽链组成,有的蛋白质分子则由两条或多条肽链构成 作用:降低体内血糖含量 用途:在临床上治疗糖尿病 人胰岛素分子的一级结构 (二)蛋白质的空间结构 蛋白质空间结构:指多肽链在空间进一步盘曲折叠形成的构象,它包括二级结构、三级结构和四级结构 维护蛋白质构象稳定的次级键(副键):氢键、二硫键、疏水键、范德华引力、盐键和配位键 1.蛋白质二级结构 定义:是指多肽链的主链骨架在空间盘曲折叠形成的方式,并不涉及侧链R基团的构象 形式:?-螺旋、?-折叠层、?-转角和无规卷曲 ?-螺旋结构 ?-螺旋结构俯视图 维系二级结构稳定的主要因素:主链的羰基O和亚氨基H之间所形成的氢键 ?-折叠层构象 2.三级结构 肌红蛋白的三级结构 蛋白质的多肽链在主链借助肽键之间的氢键形成二级结构基础上,其相隔较远的氨基酸残基侧链(R-)之间还可借助于多种副键而进行范围广泛的卷曲、折叠,所形成的特定整体排列称为蛋白质的三级结构 3.四级结构 四级结构:由两条或两条以上具有三级结构的多肽 链通过疏水作用力、盐键等副键相互缔合而成 亚基:每一条具有三级结构的多肽链。在蛋白质分子中,亚基的立体排布、亚基间相互作用与接触部位的布局称为四级结构 血红蛋白四级结构示意图 蛋白质的四个结构层次 氨基酸 回主目录 返回 二级结构 三级结构 四级结构 一级结构 二、蛋白质的性质 (一)蛋白质的两性电离和等电点 pH < pI pH=pI pH > pI 带正电 电中性 带负电 负极 原点 正极 蛋白质分子多肽链中总有游离的氨基和羧基存在,因此蛋白质和氨基酸相似,具有两性电离和等电点的性质 H + OH - H + OH - Pr COOH NH3 + Pr COO NH3 + - Pr COO NH2 - (二)蛋白质的胶体性质 蛋白质的分子量:有的可达数千万 水中形成的颗粒直径:1~l00nm,胶体分散系 有胶体溶液的性质:布朗运动、丁达尔效应、不能透过半透膜以及具有吸附性质等 可用半透膜将蛋白质与小分子物质分离而得以纯化,这种方法称为透析法 透析法是实验或工业生产上提取和纯化蛋白质常用的方法 血清白蛋白(pI=4.9)、肌红蛋白(pI=7.0)和糜蛋白酶原(pI=9.1)的蛋白质混合物在什么pH值时进行电泳,其分离效果最佳? 课堂互动 (三)蛋白质的变性 是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下,其空间结构遭到破坏致使蛋白质生物活性丧失和理化性质改变 引起蛋白质变性的因素: 物理因素有:加热、紫外线照射、超声波和剧烈振摇等 化学因素有:强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等 变性作用并不破坏蛋白质的一级结构 变性蛋白质的表现: 首先是失去生物活性。如血红蛋白失去运输氧的功能,胰岛素失去调节血糖的功能,酶失去催化能力等 其次是各种理化性质的改变。如溶解度降低,易于沉淀等 变性作用的实际意义(2点) 1.防止蛋白质激素、酶、抗体、疫苗等活性蛋白质在生产和保存过程中变性,以保持其生物活性 2.变性原理可用于灭菌等 蛋白质变性后,若其空间结构改变不大,就可以恢复原有结构和性质,称为可逆变性;若其空间结构改变较大,则其结构和性质不能恢复,称为不可逆变性 (四)蛋白质的沉淀 1.盐析法 向蛋白质溶液中加入大量的中性盐,使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析 盐析是沉淀蛋白质的方法之一。常用的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等 用盐析法,即可得到较纯的且保持原生物活性的蛋白质 2.加有机溶剂 某些有机溶剂如乙醇、丙酮等是脱水剂,可以破坏蛋白质周围的水化膜,使蛋白质沉淀 3.加重金属盐 某些重金属盐如硝酸银、醋酸铅及氯化高汞等中的阳离子与蛋白质分子结合,生成不
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