蛋白质化学课件.pptVIP

結構域之間有一段柔性的肽鏈相連—鉸鏈區，使結構域之間可以發生相對移動；結構域承擔一定的生物學功能，幾個結構域協同作用可體現出蛋白質的總體功能；結構域間的裂縫常為酶的活性部位，也是反應物的出入口。一條多肽鏈中所有原子在三維空間的整體排布，稱為三級結構，是包括主、側鏈在內的空間排列。大多數蛋白質的三級結構為球狀或近似球狀——球狀蛋白。大多數的親水的R側基分佈於球形結構的表面，而疏水的R側基分佈於球形結構的內部，形成疏水的核心。蛋白質的三級結構（tertiarystructure）根據組成的結構域類型可把球狀蛋白質分為4大類：全α-結構、α，/β-結構、全β-結構、小的富含金屬或二硫鍵結構。維持蛋白質三級結構穩定性的化學鍵例如，肌紅蛋白的三級結構α/β結構域

丙酮酸激酶結構域4木瓜蛋白酶結構域1無規則捲曲+α-螺旋結構域無規則捲曲+β-回折結構域乳酸脫氫酶結構域1α+β結構域3-P-甘油醛脫氫酶結構域2木瓜蛋白酶結構域2丙酮酸激酶結構域4羧肽酶腺苷酸激酶(a)(b)丙糖磷酸異構酶乳酸脫氫酶結構域1黃素蛋白平行?-折疊的結構比較（a）?-園桶形排布，（b）馬蹄形排布

蚯蚓血紅蛋白中四個?-螺旋組成的結構域

免疫球蛋白VLβ-折疊結構域兩個鐵原子卵溶菌酶的三級結構中的兩個結構域?-螺旋?-轉角?-折疊二硫鍵結構域1結構域2肌紅蛋白三級結構Mb的結構F8His三級結構主要靠次級鍵（非共價鍵，noncovalentbond）維繫固定，主要有：氫鍵、離子鍵（鹽鍵）、疏水的相互作用、範德華力、配位鍵，另外二硫鍵（共價鍵）也參與維繫三級結構穩定性。二個或二個以上具有獨立的三級結構的多肽鏈(亞基)，彼此借非共價鍵（次級鍵）相連，形成一定的空間結構，稱為四級結構。?具有獨立三級結構的多肽鏈單位，稱為亞基/亞單位(subunit)，亞基可以相同，亦可以不同,四級結構的實質是亞基在空間排列的方式。?單獨亞基，無生物學功能，當亞基聚合成為具有完整四級結構的Pr後，才有功能。蛋白質的四級結構（quaternarystructure）四級締合在結構和功能上有很多優越性：增強結構穩定性；提高遺傳經濟性和效率；使催化劑基團彙集在一起；具有協同性和別構效應。以血紅蛋白(hemoglobin)為例：亞基數目一般是偶數，排列對稱，對稱性(symmetry)是Pr四級結構的重要性質之一。Hb的四級結構血紅蛋白(hemoglobin)對稱性是Pr四級結構的重要性質之一毛髮橫切面和毛髮α-角蛋白的結構α-keratinα-角蛋白的伸縮性能很好，一根毛發纖維濕熱時可以拉長到原有長度的兩倍，這時α螺旋被撐開，各圈間的氫鍵被破壞，轉變為β構象。當張力除去後，單靠氫鍵不能使纖維恢復打原來的狀態。相鄰分子的α螺旋是由它們的半胱氨酸殘基間的二硫鍵交聯起來的。

一般認為，每四個螺圈就有一個交聯鍵。這種交聯鍵既可以抵抗張力又可以作為外力除去後使纖維復原的恢復力。結構的穩定性主要是由這些二硫鍵保證的。A.堆積的?-折疊片的三維結構（-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-）絲心蛋白(fibroin)結構B.交替層中的Ala(或Ser)殘基和Gly殘基側鏈(H原子)的連鎖膠原蛋白:一種三股螺旋膠原蛋白的組織分佈與類型膠原蛋白的氨基酸組成膠原蛋白的結構膠原蛋白中的共價交聯膠原蛋白或稱膠原（collagen)是很多脊椎和無脊椎動物體內含量最豐富的蛋白質。它也屬結構蛋白，能使腱、骨、軟骨、牙、皮和血管等結締組織具有機械強度。膠原蛋白包括Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等,不同類型的膠原蛋白由於氨基酸組成和含糖量不同，具有自己的物理性能。膠原蛋白的氨基酸組成中還含有一些不常見的氨基酸，是在膠原蛋白多肽鏈合成後由通常的Pro和Lys修飾而成。膠原蛋白是糖蛋白,少量糖與5-Hyl通過O—糖肽鍵連接。糖的加入是在膠原多肽鏈合成之後，但在折疊成超螺旋之前發生的。一級結構表明：很長一段序列由Gly—x—y組成x—Pro,y—4-羥脯氨酸Hypx、y的α-碳和醯胺氮之間的鍵不能旋轉三股螺旋中肽鏈每隔兩個殘基面向或位於擁擠的中心軸處，擁擠處只能為Gly穩定性：Gly的N-H與x的C=O,Hyp