水处理生物学第六章.pptVIP

（1）绝对特异性：一种酶只作用于一种底物产生一定反应生成一种特定的产物。如：O脲酶H2N—C—NH2+H2O2NH3+CO2（二）酶促反应的高度特异性第30页，共75页，星期日，2025年，2月5日（2）相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。如脂肪酶、磷酸酶和蛋白水解酶等。有些酶作用于底物时，对键两端的基团的要求程度不同，对其中一个要求严，对另一个要求不严(基团专一性)；或是有的只要求作用于一类化学键，对键两端的基团无严格要求(键专一性)。（3）立体异构特异性：只能催化一种立体异构体进行反应。如：L-乳酸脱氢酶：作用于L-乳酸延胡索酸酶：作用于反式的丁烯二酸D、L是一种相对构型，不表示旋光性，旋光性用（＋），（－）表示，在氨基酸和糖类构型中的标记中，一般采用D/L法。第31页，共75页，星期日，2025年，2月5日乳酸脱氢酶催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应第32页，共75页，星期日，2025年，2月5日组HOCH3COOHHOOCCH3OHL（-）乳酸D（+）乳酸（与LDH契合）（不能在LDH中的三点结合）只有那些有一定的化学结构，能与酶的结合基团结合，而且空间构型又完全适应的化合物，才能作为酶的底物L-乳酸脱氢酶的催化作用特异性组精精酶专一性的3种假说，诱导契合假说普遍接受。第33页，共75页，星期日，2025年，2月5日（三）酶促反应的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节：对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等第34页，共75页，星期日，2025年，2月5日(四)反应条件温和：常温、常压、中性。酶对环境条件极为敏感，容易失活。(五)酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关，有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质(辅酶、辅基及金属离子)与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。(六)酶对环境条件变化极为敏感第35页，共75页，星期日，2025年，2月5日酶的活性酶活力（enzymeactivity）也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶的含量一般很少，很难用重量或体积表示，因而常采用酶活性表示酶的含量。酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。测定酶活力实际就是测定酶促反应的速度。酶促反应速度可用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示。在一般的酶促反应体系中，底物往往是过量的，测定初速度时，底物减少量占总量的极少部分，不易准确检测，而产物则是从无到有，只要测定方法灵敏，就可准确测定。因此一般以测定产物的增量来表示酶促反应速度较为合适.第36页，共75页，星期日，2025年，2月5日按照国际酶学会议的规定，1个酶活力单位是指在25℃、测量的最适条件（指最适pH等）下，1min内能引起1μmol底物转化的酶量。而术语酶活力指的是溶液或组织提取液中总的酶单位数，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1min内能水解酪蛋白产生1μg酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1h内能液化1g淀粉的酶量为1个单位，等等。在测定酶活力时，对反应温度、pH、底物浓度、作用时间都有统一规定，以便同类产品互相比较。比酶活性：单位量酶蛋白所具有的酶活性单位数第37页，共75页，星期日，2025年，2月5日二、酶促反应的机制（一）酶-底物复合物的形成Lockandkeymodel——1894byEmilFischer（锁钥假说）第38页，共75页，星期日，2025年，2月5日EE-S复合物b诱导契合假说(induced-fithypothesis)S第39页，共75页，星期日，2025年，2月5日酶与底物的结合不是锁与钥匙式(lockandkeytheory)的机械关系，而是在相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。酶的构象改变有利于底物的结合；底物在酶的诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态第40页，共75页，