NIST -α- 突触核蛋白与 POPC POPS 囊泡的相互作用 α-Synuclein interaction with POPC POPS vesicles.docxVIP

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2025-07-22 发布于北京
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NIST -α- 突触核蛋白与 POPC POPS 囊泡的相互作用 α-Synuclein interaction with POPC POPS vesicles.docx

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OpenAccessArticle.Publishedon09January2025.Downloadedon3/4/20259:15:03PM.Citethis:Soft

OpenAccessArticle.Publishedon09January2025.Downloadedon3/4/20259:15:03PM.

Received29thAugust2024,Accepted7thJanuary2025

DOI:10.1039/d4sm01036arsc.li/soft-matter-journal

a-SynucleininteractionwithPOPC/POPSvesicles?

MarijaDubackic,*aVeronicaLattanzi,abYunLiu,cdMichaelHaertlein,eJulietteM.Devos,eEmmaSparr,aSaraLinsebandUlfOlssona

Wehaveinvestigatedtheadsorptionoftheamyloid-formingproteina-Synuclein(aSyn)ontosmallunilamellarvesiclescomposedofamixtureofzwitterionicPOPCandanionicPOPSlipids.aSynmono-mersadsorbontotheanioniclipidvesicleswheretheyadoptana-helicalsecondarystructure.Thedegreeofadsorptiondependsonthefractionofanioniclipidinthemixedlipidmembrane,butoneneedstoconsidertheelectrostaticshiftoftheserinepKawithincreasingfractionofPOPS.ThevesicleswithadsorbedaSynmonomersarekineticallystable.However,afterfibrilshavebeenformed,heretriggeredbytheadditionofasmallconcentrationofpre-formedfibrils(seeds),weobservedthattheaveragevesiclesizeincreasedbyapproximatelyafactoroftwo.Thisincreaseinthevesiclesizecanbeexplainedbyvesiclefusiontakingplaceduringthefibrilformationprocess.

1Introduction

a-Synuclein(aSyn)isa140aminoacidresidueslong,intrinsi-callydisorderedprotein,abundantlypresentinneurons.Mono-mericaSyninsolutionhasarandomcoilconformation.However,whenassociatedwithlipidmembranes,apartoftheproteinmoleculecanadoptana-helicalstructure1,2and,undercertainconditions,theproteincanself-assembleintoamyloidfibrilsbyarrangingpartofitssequenceintoβ-strands.3