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第一章 蛋白质 一 名词解释 1蛋白质：由多种(—氨基酸按一定序列通过肽键（酰胺键）缩合而成的具有一定功能的生物大分子，体内的大部分生命活动，是在蛋白质的参与下完成的。 2简单蛋白质（又称单纯蛋白质）：只含由(-氨基酸组成的肽链，不含其它辅助成分。按溶解度的差别分为7类：清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白。 3结合蛋白质（缀合蛋白质）：由简单蛋白与其它非蛋白辅助成分（辅基）结合而成。按照辅基的不同，分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。 4氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 5蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序（氨基酸序列）以及二硫键的位置，又称蛋白质的化学结构或初级结构。是蛋白质最基本结构。 6构型（Configuration）：是指一个分子中某不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排列。任何一个不对称碳原子相连的四个不同原子或基团，只可能有两种不同的空间排布，即两种构型：D-构型和L-构型。构型的改变涉及共价键的断裂和重组。 7构象（Conformation）：是指相同构型的化合物中，与碳原子相连的原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。构象的改变不需要共价键的断裂和重新形成，只需单键旋转方向或角度改变而即可。 8蛋白质的二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质一般都含有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和自由卷曲等二级结构。 9结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。 10蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 11蛋白质的四级结构：指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。 12同源蛋白质：在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。例如各种脊椎动物中的氧转运蛋白——血红蛋白。 13分子病：指蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常顺序有所不同的遗传病。 14蛋白质电泳：在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。 15蛋白质的可逆沉淀：在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。 16蛋白质的不可逆沉淀：在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。 17蛋白质的变性：某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。 18蛋白质的复性：如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，当除去变性因素后，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 19必需氨基酸：指的是人体自身不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。 8(-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。 9超二级结构有三种基本的组合形式：αα、βαβ、ββ。 10苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸在280nm 附近有最大吸收。 三 计算 1等电点的计算： （1）中性氨基酸 ：pI = (pK’1 + pK’2 )/2 （2）酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 （3）碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2 第二章 核酸 一 名词解释 1DNA的一级结构：指DNA的脱核糖核苷酸彼此连接的方式和排列顺序。 2核酸的变性：指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，它的一级结构(碱基顺序)保持不变。 3增色效应：核酸变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部