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有催化活性辅酶辅助因子-生物化学与分子生物学
第三章 酶 Enzyme 第一节 酶的概念 一、酶的定义 由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂 二、酶与催化剂 相同点： 1、加速化学反应速度，本身在反应前后无变化 2、只能催化热力学上允许进行的化学反应，缩短 反应平衡所需的时间 不同点： 1、来源 2、本质 3、催化特点 核酶 ribozyme 1982年T.Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性 1983年S.Altman等研究RNaseP（20%蛋白质和80%RNA），发现RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA的前体加工 催化特点 专一性 高效性 比非催化反应高108～1020倍； 可比一般催化剂高106～1020倍 ？？？ 不稳定性 可调节性及可代谢性 专一性 1．绝对特异性(absolute specificity) 一种酶只能作用于一种化合物。例：麦芽糖酶 2．相对特异性(relative specificity) 一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应。例：磷酸酶 3．立体异构特异性（stero specificity） 一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体。例：α-淀粉酶，L-乳酸脱氢酶 第二节 酶的分子结构与功能 一、酶的分类和化学组成 K1 K3 E+S ES E+P K2 v=K3[ES] ES生成和ES分解速度一样 K3[ES]+ K2 [ES] = K1[E] [S] [E] [S] [ES] = K3+ K2 K1 K3+ K2 设 =Km（米曼氏常数） K1 [E] [S] [ES] = Km [Et]= [E] + [ES] [Et] [S] - [ES] [S] [ES] = Km [Et] [S] [ES] = Km +[S] K3 [Et] [S] v=K3[ES]= Km +[S] Vmax[S] Vmax=K3[Et] v= Km +[S] (3) Km（米氏常数）的定义 当v=1/2 Vmax时，底物的浓度 单位为摩尔/升（mol/L） *Km的大小反映该酶对底物亲和力的大小 K2+K3 Km= K1 如K2 K3 K2 [E][S] Km= = K1 [ES] 此时Km即为[ES]的解离常数 Km的大小代表E与S的亲和力 Km大，亲和力小，反应速度慢 Km小，亲和力大，反应速度快 成反比 *Km和V值的测定 双倒数作图法(lineweaver-burk plot) 方法：将米氏方程两边取倒数 1 Km 1 1 = × + v V
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