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Spinigerin α抗菌肽的分离纯化及其活性研究
第 17卷第 3期 经 济 动 物 学 报 V01.17No.3
2013年 9月 JournalofEconomicAnimal Sep.2013
Spinigerin0c抗茵肽的分离纯化及其活性研究
宋玉涛,詹冬玲,陈晓平
(吉林农业大学食品科学与工程学院,长春 130118)
摘 要:Spinigefi 抗菌肽是一种源于 白蚁的线性抗菌肽,包括25个氨基酸,不含半胱氨酸,呈a一螺旋结构。
本研究采用凝胶加热一层析法,对Spinigerin 抗菌肽样液通过水浴加热至 100%保持20~30rain,除去不耐热
的部分蛋 白,经葡聚糖凝胶SephadexG-25脱盐层析分离得到Spinigerind抗菌肽提纯物。根据SDS一聚丙烯酰
胺凝胶电泳图谱绘制分子质量标准曲线,计算Spinigerina抗菌肽的分子质量。试验结果表明:SDS—PAGE电
泳表现为单一条带,其分子质量为2.74ku;Spinigerin 抗菌肽对大肠杆菌、沙门氏菌、金黄色葡萄球菌均有抑
菌作用,最小抑菌浓度分别为0.5mg/mL、0.3mg/mL、0.2mg/mL。
关键词:SpinigerinQ;抗菌肽;分离纯化;抑菌活性
中图分类号:TQ936.16 文献标识码:A 文章编号:1007—7448(2013)03—0165—04
引文格式:宋玉涛,詹冬玲,陈晓平 .Spinigerin 抗菌肽的分离纯化及其活性研究[J].经济动物学报,2013,17
(3):165.168,173.
IsolationandPurification ofAntimicrobialPeptidefrom
SpinigerinIDcandItsActivityTest
SONG Yu—tao,ZHANDong—ling,CHENXiao—ping
(CollegeofFoodScienceandEngineering,JilinA culturalUniversity,Changchun130118,China)
Abstract:Spinigerinantimicrobialpeptideispeptidesderivedfrom termites,including25aminoacids,
withoutcysteine.anda—helixstructure.Itwasisolatedbythemethodofheating—columnchromatography.
Firstthecurdeextractwasheatedin100℃ waterbathfor20mintoremovetheheat—sensitiveproteins.
ThentheantimicrobialpeptidewaspurifiedthroughtheglueosangelSephadexG-·25filtrationchromatog--
raphy.Accordingtothetheelectrophoregram ofSDS—PAGE,thestandardCHIVeoftherelativemolecu—
larmasswas drew tocalculatetherelativemolecularmassoftheSpinigerina.Th eresultsshowedthathte
purifiedantimicrobialpeptideexpressedasasingleproteinbandintheelectmphoregram ofSDSpolyacry—
lamidegelelectrophoresisandtherelativemolecularmasswas2.74ku.TheSpinigerinanatimicmbial
peptidehadbacteriostatieeffectOHEscherichiacol.Stap
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