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Spinigerin α抗菌肽的分离纯化及其活性研究

第 17卷第 3期 经 济 动 物 学 报 V01.17No.3 2013年 9月 JournalofEconomicAnimal Sep.2013 Spinigerin0c抗茵肽的分离纯化及其活性研究 宋玉涛,詹冬玲,陈晓平 (吉林农业大学食品科学与工程学院,长春 130118) 摘 要:Spinigefi 抗菌肽是一种源于 白蚁的线性抗菌肽,包括25个氨基酸,不含半胱氨酸,呈a一螺旋结构。 本研究采用凝胶加热一层析法,对Spinigerin 抗菌肽样液通过水浴加热至 100%保持20~30rain,除去不耐热 的部分蛋 白,经葡聚糖凝胶SephadexG-25脱盐层析分离得到Spinigerind抗菌肽提纯物。根据SDS一聚丙烯酰 胺凝胶电泳图谱绘制分子质量标准曲线,计算Spinigerina抗菌肽的分子质量。试验结果表明:SDS—PAGE电 泳表现为单一条带,其分子质量为2.74ku;Spinigerin 抗菌肽对大肠杆菌、沙门氏菌、金黄色葡萄球菌均有抑 菌作用,最小抑菌浓度分别为0.5mg/mL、0.3mg/mL、0.2mg/mL。 关键词:SpinigerinQ;抗菌肽;分离纯化;抑菌活性 中图分类号:TQ936.16 文献标识码:A 文章编号:1007—7448(2013)03—0165—04 引文格式:宋玉涛,詹冬玲,陈晓平 .Spinigerin 抗菌肽的分离纯化及其活性研究[J].经济动物学报,2013,17 (3):165.168,173. IsolationandPurification ofAntimicrobialPeptidefrom SpinigerinIDcandItsActivityTest SONG Yu—tao,ZHANDong—ling,CHENXiao—ping (CollegeofFoodScienceandEngineering,JilinA culturalUniversity,Changchun130118,China) Abstract:Spinigerinantimicrobialpeptideispeptidesderivedfrom termites,including25aminoacids, withoutcysteine.anda—helixstructure.Itwasisolatedbythemethodofheating—columnchromatography. Firstthecurdeextractwasheatedin100℃ waterbathfor20mintoremovetheheat—sensitiveproteins. ThentheantimicrobialpeptidewaspurifiedthroughtheglueosangelSephadexG-·25filtrationchromatog-- raphy.Accordingtothetheelectrophoregram ofSDS—PAGE,thestandardCHIVeoftherelativemolecu— larmasswas drew tocalculatetherelativemolecularmassoftheSpinigerina.Th eresultsshowedthathte purifiedantimicrobialpeptideexpressedasasingleproteinbandintheelectmphoregram ofSDSpolyacry— lamidegelelectrophoresisandtherelativemolecularmasswas2.74ku.TheSpinigerinanatimicmbial peptidehadbacteriostatieeffectOHEscherichiacol.Stap

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