西北大学化学生物学期末复习要点.docVIP

化学生物学学习指导 蛋白质 一、名词解释 氨基酸：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。蛋白质的基本组成单位。 必需氨基酸：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。 非必需氨基酸：人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，作为营养源不需要必须从外界补充的氨基酸。 等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸的等电点。 肽：肽是介于氨基酸和蛋白质之间的物质。两个或以上的氨基酸脱水缩合形成若干个肽键从而组成一个肽。 肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱去一个水分子酰胺键称为肽键。 多肽：由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。 寡肽：含有少于10个氨基酸构成的肽称为寡肽。 肽单位：又称为肽基，肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。 构型：指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向；构型如果没有共价键的破裂是不能互变的。 构象：指取代基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。这空间位置的改变并不涉及共价键的破裂。 蛋白质一级结构：组成蛋白质的多肽链数目，多肽链的氨基酸顺序以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 α-螺旋：蛋白质分子中局部肽链的肽平面通过α碳原子旋转，使碳链主链沿中心轴盘曲成稳定的右手螺旋构象；每个螺旋圈含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。 β-折叠：多肽链的局部肽段，以肽键平面为单位折叠成锯齿状的一种较伸展结构。 β-转角：多肽链中的某局部出现180度回折处形成的特定构象。 超二级结构：二级结构与三级结构之间的结构层次，是三级结构的“建筑模块”；有些有特定功能。 结构域：多肽链上某些超二级结构相互联系，进一步形成可明显区分的空间结构区域,并具有特定的生物学功能。 纤维状蛋白：分子类似纤维或细棒的蛋白质。 球状蛋白：外形接近球形或椭圆形，溶解性好，能形成晶体，大部分蛋白质属于这类。 疏水相互作用：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 二硫键：又称S－S键。是2个-SH基被氧化而形成的—S—S—形式的硫原子间的键。在生物化学的领域中，通常系指在肽和蛋白质分子中的半胱氨酸残基中的键。 次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等 ，依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力相结合的各种化学键的总称。 血红蛋白：血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质，是使血液呈红色的蛋白。 别构效应：蛋白质的空间结构不是固定不变的，当有些蛋白质表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质。 简单蛋白：只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其他成分的蛋白质。 结合蛋白：由单纯蛋白质与非蛋白质部分结合而成的蛋白质。 分子病：由于蛋白质分子的变异或缺失而产生的疾病。 二、学习要点 氨基酸的基本结构 （甘氨酸除外：R为H原子，无手性。） 氨基酸的分类 氨基酸的性质 蛋白质一级结构的特点蛋白质一级结构测定方法 蛋白质二级结构特点（结构类型） α-螺旋：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②每个螺旋圈含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③螺旋圈之间通过氢键维持结构稳定；④R侧链位于螺旋外侧。 （2）β-折叠：①若干条肽链或肽段平行或反向排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键维系β-折叠的稳定；③侧链基团分别胶体位于片层上、下方。 （3）β-转角：①肽链180°回折部分，一般由四个氨基酸组成；②以氢键维持稳定；③赋予蛋白质较大的构象柔性。 （4）自由回转：主链骨架无规则盘绕的部分。 **维持蛋白质结构稳定的力 三级结构和四级结构的特性和区别。 第三章 核酸 一、名词解释 核苷：碱基和核糖通过糖苷键连接形成的化合物。 核苷酸：核苷和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸。 磷酸二酯键：一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。 脱氧核糖核酸：携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。 核糖核酸：参与细胞内DNA遗传信息的表达。 碱基互补配对:在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A，腺嘌呤一定与T，胸腺嘧啶配对，G,鸟嘌呤一定与C，胞嘧啶配对