生物化学本科教案2009-2010年.docVIP

教 案 姓名_顾洪雁_ 2008 ～ 2010学年第 1学期 时间_____ 节次 课程名称 生物化学 授课专业及层次 授课内容 蛋白质的结构与功能 学时数 3 教学目的 掌握蛋白质的分子组成 理解并掌握蛋白质的分子结构 初步了解蛋白质结构与功能的关系 重 点 1. 掌握蛋白质的分子组成 2. 理解并掌握蛋白质的分子结构 难 点 蛋白质的一至四级结构, 自学内容 蛋白质的分类 使用教具 多媒体 相关学科知识 分子生物学 教 学 法 1. 讨论法 2. 案例法 讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页） 第一节 蛋白质的分子组成 一、化学元素组成 二、氨基酸 三、肽 第二节 蛋白质的分子结构 一．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 二．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋 ⑵β-折叠 ⑶β-转角⑷无规卷曲 三．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。 四．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。 五、蛋白质的分类： 1.按组成分：简单蛋白质、结合蛋白质 2.按形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质 10min 20min 10min 10min 30min 20min 15min 讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） 第三节 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 1. 一级结构是空间构象的基础 2.一级结构与功能的关系 二、蛋白质空间结构与功能的关系 1. 肌红蛋白和血红蛋白结构 2. 血红蛋白的构象变化与结合氧 3. 蛋白质构象改变与疾病 15min 20min 教 案 姓名_顾洪雁_ 2008 ～ 2010学年第 1学期 时间_____ 节次 课程名称 生物化学 授课专业及层次 授课内容 蛋白质的结构与功能 学时数 3 教学目的 1. 掌握蛋白质的理化性质,初步理解蛋白质的分离纯化 重 点 掌握蛋白质的理化性质 难 点 蛋白质的分离纯化 自学内容 多肽链中氨基酸序列分析、蛋白质空间结构测定 使用教具 多媒体 相关学科知识 物理学 教 学 法 1. 讨论法2. 案例法 讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页） 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 一、蛋白质的理化性质 一、 蛋白质的理化性质： 1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。 3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。 4．蛋白质的变性、沉淀和凝固：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。 5、蛋白质的呈色反应 10min 10min 10min 10 min 10min 讲授内容纲要、要求及时间分配（附页） 二、 蛋白质的分离和纯化 1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。 2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。 3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。 4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间