免疫球蛋白(第4章)【免疫学】.pptVIP

四、五类免疫球蛋白的特性与作用 IgG IgM IgA IgD IgE IgG (1) 一般特性 (2) 免疫效应作用 ① 单体Ig分子(IgG1、IgG2、IgG3、IgG4 ) ③ 半衰期最长 ①调理作用 ②ADCC ③激活补体(IgG1、2、3) ④通过胎盘(IgG1、3、4) ⑤中和作用 ② 血清中含量最多 ④ 亲和力高 IgM (1) 分子组成 (2) 合成时间：是最早合成的Ig ①五聚体 ②分子量最大 ③有CH4，无铰链区 (3) 产量低，在体内维持的时间较短，消失快 ①个体发育中——最早产生 ②初次免疫应答中——最早产生 IgM (4) 免疫效应作用 (5) 意义 ① 激活补体 ② 发挥早期抗感染作用 ③ B细胞抗原识别受体(BCR)部分为IgM(mIgM)。 ① 人类天然ABO血型抗体为IgM ② 类风湿因子为IgM ③ 免疫学诊断(宫内和早期) * [目的要求] 1.掌握免疫球蛋白的基本结构、酶解片段，各类免疫球蛋白的生物学特性与功能。多克隆抗体与单克隆抗体的概念。 2.熟悉免疫球蛋白V区和C区的功能。 3.了解多克隆抗体与单克隆抗体的制备方法。 一、基本概念 1、抗体（antibody，Ab） ——指B细胞在识别抗原后经过增殖、分化成浆细胞所合成、分泌的，能与相应抗原发生特异性结合的球蛋白。 这个概念主要是从生物学功能上讲 抗体球蛋白主要分布在?区，但抗体 ≠ ?球蛋白 2．免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig） ——具有抗体活性、或化学结构与抗体相似的球蛋白(化学结构)。 免疫球蛋白是从化学结构上讲的 抗体都是Ig，而Ig不一定都是抗体 与抗体有关的诺贝尔奖获得者 Ig基因结构 Tonegawa 1987 单克隆抗体 Koler,Milstein Jerne 1984 放射免疫测定 Yalow 1977 抗体分子结构 Edelman Poter 1972 抗体生成、吞噬 Ehrlich Metchnikoff 1908 血清治疗 von Bering 1901 二、免疫球蛋白的结构（抗体的结构） (一) 基本结构（单体分子） 1、分子组成与构型 单体Ig由两对相同的多肽链借链间二硫键相连而成，形似英文大写“Y” Ig=2×(重链+轻链) 2、重链（H链） 由450-550个氨基酸残基组成，分子量约50-75kD。 H链：?, ? , ? , ?, ?. (Ig) IgA, IgG, IgM, IgD, IgE Ig的类 重链的免疫原性因其恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同而异。 Ig亚类 就同一类Ig，据其重链铰链区的氨基酸组成和重链二硫键的数目和位置的差异，又可分为不同的亚类。 IgG可分为IgG1-IgG4； IgA可分为IgA1和IgA2。 3、轻链 (L链) 每肽链大约由214个氨基酸残基组成，分子量约25kD。 据其免疫原性不同分为?、?两个型。 ① 1个Ig分子的两条轻链的型别是相同的。 ② 同一类Ig分子中既有?型、又有?型 。 (二) Ig肽链的分区 1. 可变区(V区) 2. 恒定区(C区) N端 C端 variable region constant region 高变区(hypervariable regions，HVR) 在L链、H链的V区中还各有三个高变区，两条肽链的6个高变区共同构成一个与相应抗原表位特异性结合部位，即形成一个与相应抗原表位互补的表面，称为互补决定区(complementarity determining region, CDR)，决定了抗体的特异性。 可变区(V区) N-末端 1/2L+1/4(1/5)H 骨架区——维持高变区的空间构型 因其氨基酸的种类和排列顺序随抗体特异性的不同而千变万化 HVR1(CDR1)、HVR2(CDR2)和HVR3(CDR3)表示，一般CDR3变化程度最高。 恒定区(C区) N端 C端 constant region 恒定区(C区) C-末端 1/2L+3/4(4/5)H 该肽段的氨基酸种类和排列顺序在同一种属动物的同一类Ig中都比较恒定 3、铰链区 VH CH1 CH2 CH3 CH4 VL CL Fab Hinge region Fc COO– NH3+ ⊕位于重链的CH1与CH2之间，包括H链间的二硫键； ⊕富含脯氨酸, 极富弹性； ⊕有利于Ab 与Ag的结合； ⊕对蛋白酶敏感。 ⊕IgM和IgE无铰链区。 4、结构域(功能区) 指Ig的H、L链中大约