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清蛋白和球蛋白:(albuminandglobulin)广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水,球蛋白微溶于水,易溶于稀酸中。

谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin):植物蛋白,不溶于水,易溶于稀酸、稀碱中,后者可溶于70-80%乙醇中。

精蛋白和组蛋白:碱性蛋白质,存在于细胞核中。

硬蛋白:存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中,分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。;结合蛋白质的分类;(二)蛋白质分子的形状和大小;估算蛋白质的相对分子质量

对于不含辅基的简单蛋白质,用110除它的相对分子质量即可约略估计其氨基酸残基的数目。

蛋白质中20种氨基酸的平均相对分子质量约为138,但在多数蛋白质中较小的氨基酸占优势。因此平均相对分子质量接近128。又因每形成一个肽键将除去一分子水(128-18)。

蛋白质分子量=氨基酸数目×110

;二、肽

(一)肽和肽键的结构及命名

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。

由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。;在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序。

;;肽和肽键的结构及命名;天冬氨酰苯丙氨酸甲酯-甜味素APM;从五肽结构可以看出,肽链的骨干是由-N-Cα-C-序列重复排列而成,称为共价主链,这里N是酰胺氮,Cα是氨基酸残基的α碳,C是羰基碳。

各种肽的主链结构都是一样的,但侧链R基的序列不同。;肽键是一种酰胺键,通常用羰基碳和酰胺氮之间的单键表示。

肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基(peptidegroup)或肽单位(peptideunit).

肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共振相互作用。

肽键具有部分双键的性质。;肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共振相互作用。

组成肽键的原子处于同一平面。

肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。

在大多数情况下,以反式结构存在。;①限制绕肽键的自由旋转,给肽主链的每一氨基酸残基只保留两个自由度:绕N-Cα键的旋转和绕Cα-C键的旋转。②组成肽基的4个原子和相邻的Cα原子倾向于共平面形成多肽主链的酰胺平面(amideplane),也称肽基平面或肽平面(peptideplane),肽键的这一性质在多肽链折叠成三维结构中是很重要的。③C-N的长度为0.133nm,比正常的C-N键(例如Cα-N键长为0.145nm)短,但比典型的C=N双键(0.125nm)长。④在大多数情况下,肽链中肽键以反式构型存在。;肽键具有部分双键性质,不能自由旋转。在大多数情况下,以反式结构存在。;(二)二面角(参看P204);Phi=0,psi=0;肽键C-N的部分双键性质其键长小于胺中的C-N;从Cα沿键轴方向观察

顺时针旋转的Φ和Ψ角度为正值(+)

逆时针旋转的为负值(—);不可能的空间构象;(三)肽的性质;;;谷胱甘肽;第二十四页,共九十二页。;;蛋白质的一级结构;蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.Sanger测定了胰岛素的一级结构以来,现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被测定。

测定步骤:

①多肽链的拆分:由多条多肽链组成的蛋白质分子,必须先进行拆分。几条多肽链借助非共价键连接在一起,称为寡聚蛋白质,如,血红蛋白为四聚体,烯醇化酶为二聚体;可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理,即可分开多肽链(亚基)。

;②测定蛋白质分子中多肽链的数目:通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系,即可确定多肽链的数目。

;③二硫键的断裂:几条多肽链通过二硫键交联在一起。可在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下,用过量的?-巯基乙醇处理,使二硫键还原为巯基,然后用烷基化试剂保护生成的巯基,以防止它重新被氧化。可以通过加入盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力;应用过甲酸氧化法或巯基还原法拆分多肽链间的二硫键。

;④测定每条多肽链的氨基酸组成,并计算出氨基酸成分的分子比;

⑤分析多肽链的N-末端和C-末端

末端氨基酸的测定:多肽链端基氨基酸分为两类,N-端氨基酸和C-端氨基酸。在肽链氨基酸顺序分析中,最重要的是N-端氨基酸分析法。;末端氨基酸测定的主要方法有:;Edman降解法;第三十三页,共九十二页。;丹磺酰氯法;C.肼解法:此法是多肽链C-端氨基酸分析法。多肽与肼在无水条件下加热,C-端氨基酸即从肽链上解离出来,其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。;D.氨肽酶法:氨肽酶是一种肽链外切酶,它

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