第2章蛋白质的结构与功能.pptVIP

由两种不同亚基组成的对称蛋白质血红蛋白：α与β珠蛋白构成第31页，共51页，星期日，2025年，2月5日一组蛋白质分子的大小及形状第32页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质可组合成丝、片或球肌动蛋白丝蛋白质的组装第33页，共51页，星期日，2025年，2月5日细胞外蛋白质常因共价交联而得以稳定第34页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白怎样发挥作用蛋白质结合其他分子一个蛋白质分子的生物学特性依赖于它和其他分子间的物理相互作用。如：作为机体的防御信号，抗体附着于病毒或者细菌；己糖激酶在催化葡萄糖和ATP反应前与它们结合；肌动蛋白分子相互结合组装成肌动蛋白丝。这些结合常呈现出很强的专一性，被蛋白质结合的物质称为该蛋白质的配体（基）。第35页，共51页，星期日，2025年，2月5日结合力包括：氢键、离子键、范德瓦耳斯力以及疏水性作用。由于单个键很微弱，故有效的相互作用要求许多弱碱同时形成。第36页，共51页，星期日，2025年，2月5日第1页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质是构成细胞内干物质的主要成分。然而蛋白质并不仅仅充当细胞的结构成分，它们还参与几乎所有的细胞功能。驱动蛋白可推动细胞器在胞质中运动，拓扑异构酶可解开扭结的DNA分子。另一些蛋白则形成抗体、毒素、激素、抗冻分子、弹性纤维、丝状结构及荧光源物质等。第2页，共51页，星期日，2025年，2月5日第3页，共51页，星期日，2025年，2月5日第4页，共51页，星期日，2025年，2月5日第5页，共51页，星期日，2025年，2月5日第6页，共51页，星期日，2025年，2月5日第7页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白的形状与结构蛋白质的形状是由其氨基酸序列规定的蛋白质有20种不同氨基酸，每种氨基酸皆有不同的化学性质。第8页，共51页，星期日，2025年，2月5日第9页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质由多肽主链及与之相连的侧链构成多肽链上重复序列：多态主链。与重复链相连的是不同氨基酸的侧链。第10页，共51页，星期日，2025年，2月5日帮助蛋白质折叠的三类非共价键第11页，共51页，星期日，2025年，2月5日控制蛋白质折叠的第4个因素是极性与非极性氨基酸的分布苯丙氨酸、亮氨酸、缬氨酸及色氨酸等的非极性疏水侧链在蛋白质中往往聚集在分子内部。极性侧链如精氨酸、谷氨酰胺和组氨酸等的侧链，侧倾向于排在分子的外侧，以利于与水及其他极性分子形成氢键。当极性分子位于蛋白质内部时，通常与别的极性氨基酸或多肽主链形成氢键。第12页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质如何折叠成紧密构像蛋白质分子内的氢键第13页，共51页，星期日，2025年，2月5日第14页，共51页，星期日，2025年，2月5日第15页，共51页，星期日，2025年，2月5日第16页，共51页，星期日，2025年，2月5日第17页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质折叠成能量最低的构像蛋白质的特殊的三维结构是由链上氨基酸的排列顺序决定。多肽链的最终卷曲结构或构像是由能量状况决定的，通常是处于自由能最小的构像。变性蛋白质的重新折叠第18页，共51页，星期日，2025年，2月5日免疫组织化学抗原修复1.组织在用甲醛固定的过程中所形成的醛键可封闭抗原的决定族。2.甲醛在保存进程中会形成羟甲基，也可封闭抗原决定族。3.在组织固定过程中，甲醛与蛋白质发生交联，形成醛交联蛋白，这种化合物封闭了抗原，使之无法表达出来。一、物理化学试剂抗原修复法1.真空负压抗原修复法2.微波辐射抗原修复法3.高压抗原修复法4.隔水热抗原修复法5.电炉加热抗原修复法二、化学试剂抗原修复法：1.胃蛋白酶消化法2.胰蛋白酶消化法第19页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质可形成多种复杂的形状1955年公布第一个测得全部氨基酸序列的蛋白质—胰岛素。胰岛素由A(21aa)、B(30aa)两个肽链组成第20页，共51页，星期日，2025年，2月5日载磷蛋白HPr（88Aa）结构的四种不同描述第21页，共51页，星期日，2025年，2月5日α螺旋和β折叠是普遍的折叠形式α螺旋：α角蛋白（皮肤及其衍生物如头发、指甲及角中富含）中发现。β折叠：丝心蛋白中发现。第22页，共51页，星期日，2025年，2月5日第23页，共51页，星期日，2025年，2月5日第24页，共51页，星期日，2025年，2月5日第25页，共51页，星期日，2025年，2月5日蛋白质有多个层次的组织形式一级结构：氨基