酶学基础#x2d;#x2d;#x2d;酶的分子结构与催化功能.pptxVIP

第二篇酶学基础;第四章酶的分子结构与催化功能;第一节酶分子组成;U!;—、酶的活性中心;?藉（二）必需基团;疇Koshland将酶分子中的氨基酸残基或其侧 链基团分成四类：;-结合基;二、酶的一级结构与催化功能的关系;有活性;環.;y许多酶都存在着二疏键。;三、酶的二级和三级结构与催化功能的关系;1 .酶的变性和失活;■酶蛋白的变快有时是可逆的。当某些化学;2.活性中心的挠性;? 逬一步用探测活胜中杷构象的方法釆研究任口3■磷酸甘;=1;编;;四、酶的四级结构与催化功能的关系;第三节酶催化作用的基本理论;—、酶一底物复合物;1!;*大分子底物和酶的复合物可用电子显微镜直接观 索 + DNA聚合酶与DNA的复合物。即使小分子底物也可用 X射我.衍射法获得酶-底物复合物的信息，如發肽酶A是 通过郛些残基和底物甘氨酰丄~酪氨酸结合的以及療菌 酶的最小六糠底物是怎样“躺”在酶分子表面的狭长 凹穴中，目前都巳研究清楚。 ?有些改底物的酶可在只有一种底物的情况下加以 提纯或结品，如3 —磷酸甘油醛脱氢酶需要■加入一 定量的NAD+才能结晶，这也是酶一底物复合物的 直接证据。 ?■现已充分证明:底物是通过酶的活性中心和酶结合 的。;（二）酶与底物形成复合物的作用力;二、酶的催化作用本质;过渡态;三、酶作用的专一性机制;(3)绝对特异性(Absolute specificity) 酶仅作用于一种底物并催化一个反应。例如，服酶只 能催化服素水解，不能催化甲基脉水解。 (4 )立体化学特异性(Stereochemical specificity) 通常显示出正确无误和完全的立体定向性，能区别光 学或立体异构体。几乎总是选择一对对映体中的一种形式 做底物，除非酶的特异功能是催化对映体的异构化。;(-)酶作用的专一性机制;1 .锁钥学说;o;Enzvme-substrate;噬荻得頂当多的事实支持。;2.诱导契合学说;诱导楔合模型要点:;丄不是酶的底特成酶的抑制物，不能诱导酶分子 的构彖发生变化，或,即1 更有少许变化，也不能 1 更酶分子与有关傕化基团处亍互补契合位置。;3.过渡态学说(trans i t i on state theory);0;■ 20世纪70年代以来，对很多酶促反应的过 涙态类似物（人工设计出的类似过涙态的稳 定分子）的研充发现，这些过涙态类似物与 酶的结合比底物与酶???结合紧密1。2~106倍, 证明了酶与反应过度态互补的概念是正确 的。 空 过涙态学说涵盖了对专一性机制和对嵩效 性机制的解说。;1!;(―)单体酶(monomeric enzyme) 仗有一条冥有活胜部阮的夢肽管，全部参 与氷解反应。 表2-6 常见的单体酶 相对分子质量 氨基酸残基数 溶菌酶 14600 129 核糖核酸酶 13700 124 木瓜蛋白濾 23000 203 胰蛋白酶 23800 223 殁肽酶A 34600 307;(二)寡聚酶 (oligomeric enzyme);续表;(三)多酶复合体(multienzyme complex);同工酶(isozyme);用电泳法分森￡砌可得到5种同工酶区带。都是;■同工酶的测定可作为某些疾病的诊断 指标。;?盖同工酶的测定在食品检测 和工羽 中得到日益广泛 的应用;丄蜂宴品质同工酶电泳检，则;三、别构酶与修饰酶;(—)别构酶(allosteric enzyme);(二)修饰酶(modificationenzyme);表2-9;2、哆飾酶的特点;肾上腺素或胰高血糠素;四、结构酶(组成酶)与诱导酶;五、胞内酶与胞外酶;U!;2 . 酶活力测定方法(Assay of enzyme activity):;■in 贝;思考