课件：奥赛辅导蛋白质.ppt

氨基酸 谷氨酸 α-酮酸 α-酮戊二酸 H2O+NAD+ 转氨酶 NH3+NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 *此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 *主要在肝、肾组织进行。 1、 转氨基偶联氧化脱氨基作用 苹果酸 腺苷酸 代琥珀酸 次黄嘌呤 核苷酸 (IMP) 腺苷酸代琥 珀酸合成酶 α-酮戊 二酸 氨基酸 谷氨酸 α-酮酸 转氨酶 1 草酰乙酸 天冬氨酸 转氨酶 2 腺苷酸 脱氢酶 H2O NH3 延胡索酸 腺嘌呤 核苷酸 (AMP) 2、转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 （二）、血氨的去路 ?在肝内合成尿素 ?合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 ?合成谷氨酰胺 ?肾小管泌氨：分泌的NH3酸性条件下生成NH4+，随尿排出。 谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺 谷氨酰胺合成酶 ATP ADP+Pi 尿素的生成 1、生成部位： 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。 2、生成过程 尿素的生成过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素 循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环。 鸟氨酸循环 2ADP+Pi CO2 + NH3 + H2O 氨基甲酰磷酸 2ATP N-乙酰谷氨酸 Pi 鸟氨酸 瓜氨酸 精氨酸 延胡索酸 氨基酸 草酰乙酸 苹果酸 α-酮戊 二酸 谷氨酸 α-酮酸 精氨酸代 琥珀酸 瓜氨酸 天冬氨酸 ATP AMP + PPi 鸟氨酸 尿素 线粒体 胞 液 *原料：2 分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自Asp（天冬氨酸）； *过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行； *耗能：3 个ATP，4 个高能磷酸键。 蛋白质的结构 一级结构 (1)组成蛋白质的多肽链数目. (2)多肽链的氨基酸顺序， (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。 蛋白质的结构 二级结构 α-螺旋：多肽链中氨基酸残基以1000的角度围绕螺旋轴心盘旋上升，每3.6个残基就旋转一圈，螺距为0.54nm；右手旋转；多肽链内的氢键由肽链中一个肽键的-CO的氧原子与第四个肽键的-NH的氢原子组成，每个氢键所形成的环内共有13个原子，这种螺旋称为3.613 β-折叠：平行式、反平行式。邻近两链以相反或相同方向平行排列成片层状。两个氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm，β-折叠结构的氢键是由两条肽链中的一条的-CO基与另一条-NH基之间所形成。 二级结构还有?-转角、自由回转（无规卷曲） 蛋白质的结构 三级结构：是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 四级结构：是指由两 个或两个以上具有三级结构的亚基按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。 通常亚基只有一条多肽链，但有的亚基由两条或多条多肽链组成，这些多肽链间多以二硫键相连。亚基单独存在时无生物学活性。 维系蛋白质一级结构的作用力：肽键、二硫键 维系蛋白质二级结构的作用力：氢键 维系蛋白质三级结构的作用力：范德华力、盐键、氢键、疏水相互作用 维系蛋白质四级结构的作用力：范德华力、盐键、氢键、疏水键。其中疏水键是最主要的作用力。 （一）蛋白质的两性电离 一、理化性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 蛋白质的盐溶、盐析、变性和复性 盐溶是指蛋白质溶液中由于加入低浓度的中性盐后，使蛋白质溶解度增加的现象称为盐溶。 盐析是指高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。 蛋白质的变性作用是指天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。 蛋白质的复性是指当变性因素除去后，变性蛋白又可重新回复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。 蛋白质的紫外吸收 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。 蛋白质的呈色反应 ⒈茚三酮反应(ninhydrin reacti