《食品生物化学》PPT课件.pptVIP

第五章蛋白质化学;蛋白质最早在1983年由伯齐利厄斯首先提出英文“Protein”这一术语，来自希腊文προτο，它的意思是“最原初的”或“第一重要的”，中文译为“蛋白质”形容它像鸡蛋白那样的物质。 有些学者曾根据Protein原义建议设新字“朊”表示，但因蛋白质一词沿用己久，“朊”字一直未被广泛使用。 ;生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断自我更新。 恩格斯《反杜林论》1878;第一节 蛋白质的概述;;;二、蛋白质的化学组成 蛋白质是生命活动的物质基础。 生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的45%，占细胞干重的50～70% 。 ;㈠蛋白质的元素组成（按干重计算）;含氮量与蛋白质含量换算： N 是蛋白质中特征元素，且含量恒定，约为16% ，即16 克氮相当于100 克蛋白质，故可以用定氮法测定样品中蛋白质含量，通常采用微量凯氏定氮法先测定样品含氮量，再按下式计算蛋白质含量： 蛋白质含量（g）＝样品含氮量×6.25（g）;㈡蛋白质的分子组成 蛋白质可以被酸、碱和酶催化而完全水解，水解的最终物是氨基酸的混合物。而氨基酸是不能再水解的最小单位，因此，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 在自然界，氨基酸多以结合形式存在于蛋白质中，以自由形式存在者很少。 ;根据分子形状;四、蛋白质的大小与相对分子质量 蛋白质是由20种基本AA组成的多聚物，AA数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。一般情况下，少于50个AA的低分子量的多聚物称为肽、寡肽或生物活性肽，有时也称多肽。多于50个AA的称为蛋白质。但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。 多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。 ;第三节 蛋白质的基本结构--氨基酸 ;蛋白质和多肽的肽键可被催化水解 酸/碱能将蛋白完全水解 酶水解一般是部分水解;㈠氨基酸的通式 ;㈡氨基酸的分类;;;4、按氨基酸是否能在人体内合成分： ;;;;;;;; 含ε-氨基的氨基酸：赖氨酸;三、氨基酸的重要理化性质 ㈠物理性质;⒈形态 均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。有六角、四角 、菱状、柱状等。 如： L-Glu（四角柱） D-Glu（菱状） ⒉溶解性 一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮、乙醚 ，在稀酸和稀碱中溶解性好。;⒊熔点 氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于 200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。 ⒋味感 氨基酸都有一定味感，主要表现酸、甜、苦、鲜四种味感。 ⒌旋光性 除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。有的有多个旋光异构体，如苏氨酸、异亮氨酸、胱氨酸。;从氨基酸的结构通式可以看出： 除 R 为H（甘氨酸）外， 所有α-碳原子为不对称碳原子 。 ①氨基酸均具有旋光性。 左旋（-），右旋（+） ②每一种氨基酸都有D-型和L-型两种立体异构体。构成蛋白质的氨基酸均为 L-α-氨基酸。 ③各种氨基酸的区别在于侧基 R 基上。;;氨基酸的构型 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，含有的α-碳原子为手性碳原子，在空间该原子上的原子或基团有两种排列方式，L-构型与D-构型（以甘油醛为参照物）：;;⒍光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。;㈡氨基酸的两性电离及等电点 ⒈两性离解： 从氨基酸的结构通式分析可以看出： 氨基酸分子在溶液中其氨基-NH2和-COOH均可发生电离。使氨基酸分子-NH3+ 带正电，羧基-COO-带负电。 两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子。这种特性叫两性离解。; 氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。;不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在： ;实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。 ;由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。利用这一性质可以分离制备某些氨基酸。 例：谷氨酸的生产，就是将微生物发酵液的pH值调节到3.22(谷氨酸的等电点)而使谷氨酸沉淀析出。 利用各种氨基酸的等电点不同，可以通过电泳法、离子交换法等在实验室或工业生产上进行混合氨基酸的分离或制备。 氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离常数来确定。各种氨基酸的解离常数pK和等电点pI的近似值可参考下页图表或其它教材。;;⒊氨基酸等电点的计算： 各种氨基酸的等电点，一般通过实验在一定的缓冲溶液中测定，也可以从氨基酸的PK值求得。;;;+H3N-CH2-COO－ H2N-CH2