第二十章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸PPT.ppt

五、 多肽的合成 (自学) 1、 传统合成 采用保护羧基，活化氨基的方法也可合成多肽。 此法操作步骤繁琐，需经多次分离提纯，最后产率不高。 保护基必须具备的条件 （1）易在预定的部位引入 （2）在某特定的条件下，保护基很易除去 （3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位 不会受到影响，特别是已接好的肽键。 －COOH的保护 ? 比酰胺易水解 （r.t. 稀碱） NH2的保护： 2、 固相合成 固相合成的一般方法： §20.3 蛋白质 相对分子质量超过1万的多肽称为蛋白质。 一、蛋白质的组成和分类 组成元素： C：50－55%，H：6.5－7.5%，O：19－24%， N：15－19%， S：0.23－2.4%，Fe、I、P等微量。 分类： 蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。 二、 蛋白质的结构 (动画，肽平面) 蛋白质是最复杂的天然高分子，其结构可用四级结构来描述。 一级结构——肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质 的初级结构 二级结构——多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象 （1）α-螺旋：肽链呈右手螺旋状。 每圈3.6个AA单位，螺距0.54nm。 直径1000～1100pm ?-螺旋 有机化学 第二十章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸 化学化工学院 结构特点 一、氨基酸的结构、分类 、命名 §20.1 氨基酸（amino acid ：aa） 羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。 分子中既含有氨基，又含有羧基。 由蛋白质水解得到的氨基酸都是α-氨基酸 1、根据－NH2和－COOH的相对位置分为： α－、β－、γ－、δ－、ε－、ω－等。 分类 α α-氨基丙酸 γ γ -氨基戊酸 中性氨基酸： -NH2 = -COOH 碱性氨基酸： -NH2 ﹥ -COOH 酸性氨基酸： -NH2 ﹤ -COOH 苯丙氨酸 赖氨酸 谷氨酸 3、按来源分 蛋白质氨基酸、 天然游离氨基酸 2、根据－NH2和－COOH的相对数目 二、氨基酸的构型和存在形式 L-型：氨基在左 D-型：氨基在右 1、构型 有旋光（除甘氨酸） （1）D/L表示 L-苏氨酸 （2）R/S 表示 （2S，3R）-2-氨基-3-羟基丁酸 丙氨酸 2、存在形式 谷氨酸 氨基酸都以偶极离子的形式存在 三、 氨基酸的物理性质（自学） α-氨基酸均为无色晶体，难溶于有机溶剂，m.p较高（同时分解）。 除甘氨酸外，所有天然存在的α－AA都含有*C，且*C的构型均为L－型（若以R/S法标记，则为S－型）。 四、 氨基酸的化学性质 1、两性和等电点 （1）两性 （2）等电点（isoelectric point:PI） 负离子 正离子 净电荷为零 调节PH值 等电点 （PI）：净电荷等于零的氨基酸所处溶液PH值。 ① 氨基酸溶液中羧基与氨基的电离程度相同时溶液的pH值。 ② 氨基酸在溶液中以偶极离子存在时，溶液的pH值。 ③ 在电场中，氨基酸既不向阴极移动，也不向阳极移动时，氨基酸溶液的pH值。 等电点的涵义 中性氨基酸的等电点：pH=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pH=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pH=7.6~10.8 不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。 等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。 分离 鉴别 等电点的用途 2、 氨基反应 H+ HNO2 (CH3CO)2O 保护氨基 测氨基 封闭氨基 桑格试剂 RCH(NH2)COO- RCH(NH2)COCl RCH(NH2)COOC2H5 RCH(NH2)CONHR RCH(NH2)CH2OH （活化羧基） （保护羧基） （活化羧基P600） 3、 羧基的反应 4、与茚三酮的反应（p592） α-氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应 茚 茚三酮 水合茚三酮 用茚三酮反应可鉴别α-氨基酸 + -H2O -H2O + 紫色物质 5、 α -氨基酸热分解 交酰胺（ 2,5-二嗪哌酮） 6、脱羧反应 1、 蛋白质水解 2、α-卤代酸的氨解 五、 氨基酸的制法 3、盖布瑞尔法（Gabrial法） 特点：可以制备很纯的氨基酸 4、斯垂克（Strecker）合成 改进方法： 用NH4CN or NH4Cl+KCN代替HCN+NH3 RCHO + HCN + _ ( ) 应 用： 合成比原料醛多一个碳的氨基酸 5、溴代丙二酸