第4章 蛋白质化学PPT.ppt

蛋白质化学 ;第一节概述 ;一、蛋白质的概念;1 ．重要性― 蛋白质是生命的物质基础;2 ．元素组成― 蛋自质是含氮元素恒定的生命物质 ;1 ．分类依据― 蛋白质不能按化学结构分类;2 ．三种分类方法― 按组成分类是常用的分类方法 ;（1 ）根据分子的形状;（2 ）根据溶解度;（3 ）根据组成;① 单纯蛋白质;② 结合蛋白质;三、蛋白质的生物学功能 ;1 ．功能多样― 蛋白质功能的多样性;1 ．功能多样― 蛋白质功能的多样性;1 ．功能多样― 蛋白质功能的多样性;2 ．功能复杂― 蛋白质功能的复杂性 ;第二节蛋白质的基本单位― 氨基酸 ;一、蛋白质的水解― 产生氨基酸的基本手段;1 ．酸水解;2 ．碱水解;3 ．蛋白酶水解;二、氨基酸的结构特征 ;1 ．结构特征― 氨基酸是氨基取代羧酸;;2 ．常见氨基酸― 蛋白质由20 种基本氨基酸构成 ;;;;;;;三、氨基酸的分类 ;1 ．分类氨基酸的三种分类方法;（1）根据酸碱性质分为3 类;（2）根据R基的化学结构分为4 类;（3）根据R基团的极性分成4 类;2 ．非蛋白质氨基酸― 非蛋白质氨基酸也具有生物活性 ;;四、氨基酸的性质 ;1 ．两性性质― 氨基酸是弱两性电解质;;;;2 ．紫外吸收― 芳香族氨基酸具有特征紫外吸收 ;3 ．化学性质― 氨基酸的一些特殊反应用于定性与定量 ;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（1）由α-氨基参与的反应;（2）由α-羧基参与的反应;（2）由α-羧基参与的反应;（2）由α-羧基参与的反应;（2）由α-羧基参与的反应;（2）由α-羧基参与的反应;（3）由α-氨基和α-羧基共同参加的反应;（3）由α-氨基和α-羧基共同参加的反应;（3）由α-氨基和α-羧基共同参加的反应;（3）由α-氨基和α-羧基共同参加的反应;（4）侧链R基参加的反应;（4）侧链R基参加的反应;（4）侧链R基参加的反应;第三节肽 ;一、肽的概念;1 ．结构―肽由氨基酸构成;1 ．结构―肽由氨基酸构成;2 ．肽与氨基酸的区别―肽可利用其离子化程度加以鉴别;二、生物活性肽 ;1 ．谷胱甘肽― 参与体内氧化还原反应的重要物质;;2 ．神经肽― 神经肽与神经体液调节 ;3 ．抗菌肽― 细菌的一种防御武器 ;3 ．抗菌肽― 细菌的一种防御武器;第四节蛋白质的分子结构 ;一、蛋白质的共价结构;1 ．一级结构概念― 一级结构特指氨基酸的顺序;2 ．一级结构的测定― 氨基酸序列的自动程序测定 ;（1）肽链末端分析;① N-末端测定;① N-末端测定;① N-末端测定;① N-末端测定;② C-末端测定;;图4-2 羧肽酶A 作用于肾上腺 皮质激素氨基酸的释放速度;（2）二硫键的拆开和肽链的分离;（2）二硫键的拆开和肽链的分离;（2）二硫键的拆开和肽链的分离;（3）肽链的部分水解和肽段的分离;（3）肽链的部分水解和肽段的分离;（3）肽链的部分水解和肽段的分离;（4）肽段的氨基酸序列测定;（5）肽段在多肽链中次序的推断;图4-3 牛胰岛素的一级结构;二、蛋白质的空间结构 ;1 ．概念― 蛋白质的空间结构系非共价结构;（1）含义;（2）维持蛋白质分子构象的化学键;（2）维持蛋白质分子构象的化学键;（3）蛋白质分子中肤链的空间结构原则;图4-4 肽平面 ;;2 ．二级结构― 肽链的螺旋折叠 ;( 1 )α-螺旋;图4-5 α-螺旋肤链模式图 ;( 1 )α-螺旋;( 2 )β-折叠;图4-6 β-折叠结构示意图 ;图4-7 β-折叠结构类型 ;( 2 )β-折叠;( 3 )β-转角;;( 4 )无规则卷曲;3 ．三级结构― 肽链非几何形的进一步折叠 ;图4-9 肌红蛋白的三级结构 ;4 ．四级结构― 亚基间的相互关系 ;三、蛋白质结构与功能的统一性 ;1 ．一级结构与功能的关系― 氨基酸序列提供重要的化学信息;（1）同功蛋白质氨基酸的种属差异和分子进化;;（1）同功蛋白质氨基酸的种属差异和分子进化;（2）同功蛋白质中氨基酸序列的个体差异和分子病;（3）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活;（3）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活;（3）一级结构的局部断裂与蛋白质的激活;图4-10 胰岛素原的激活 ;2 ．蛋白质空间结构与功能的关系― 构象决定功能 ;（1）变构现象;（2）变性作用;第五节蛋白质的性质 ;一、蛋白质分子的大小;1 ．相对分子质量― 蛋白质是巨大分子;;2 ．测定方法― 蛋白质相对分子质量的测定;(1)根据化学组成测定最低相对分子质量;(2)用物理化学方法来测蛋白质的相对分子质量;二、两性解离和等电点 ;1 ．两性解离― 蛋白质是多价解离