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生物化学FAQs：网页上选择题那个题库里大概会考多少？解答：（1）布置过作业及课堂重点讲的内容；（2）随机出题，具体我也不知有多少，网上的是一个小题库（网上出题是小题库中随机抽给你们做的，每次题目可能不同），大题库包含小题库；（3）有平时成绩，包括上课时提问，实验老师给的分。四级结构及维持的力 解答：一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。 二级结构：蛋白质中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸碱基侧链的构象，维持的力为氢键。 三级结构：整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键，氢键，范德华力。 四级结构：蛋白质中亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键离子键也参与其中。、蛋白质结构与功能关系？ 解答： 1.蛋白质一级结构与空间结构的关系：（1）一级结构是空间结构的基础，例子：核糖核酸酶变性与复性；（2）关键位置氨基酸（保守序列）决定蛋白的空间结构，例子：镰刀状红细胞贫血；（3）其他因素的影响如分子伴侣等。2.蛋白质空间结构与生物学功能关系：（1）蛋白质只有具有特定的空间结构才具有功能，例子：蛋白变性，酶原激活等；（2）空间结构体现了蛋白质功能的特异性，例子：抗原抗体，酶和底物等；（3）空间结构的变化体现了体现蛋白活性的可调控性，例子：Hb的变构作用，酶的变构调控；（4）空间结构改变，蛋白功能随之改变，例子：疯牛病。如果题目是要求举例说明，则例子要详细叙述。 ．蛋白质的变性蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。α-螺旋α-螺旋1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。DNA双螺旋结构的特点1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中A＝T,G≡C称碱基互补。 2、是右手螺旋结构，直径2nm，每周10个碱基，每个碱基旋转36°，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm。 3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者重要。 4、试比较3种可逆性抑制作用的特点。抑制剂 竞争性抑制剂 非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂 Km 增大 不变 减小 Vm 不变 减小 减小 ??? 竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物的结构相似；抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］成反比；Km值增大；Vm不变。 ??? 非竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物的结构不相似；抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］无关；Km值不变；Vm降低。 ??? 反竞争性抑制作用的特点：抑制剂和底物的结构不相似；抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］无关；Km值减小；Vm降低。 2. 比较糖酵解和有氧氧化糖酵解有氧氧化丙酮酸脱氢酶简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。 糖酵解的生理意义：迅速提供能量，当机体缺氧或剧烈运动时，肌肉局部血流不足，能量主要通过糖酵解获得；糖有氧氧化的生理意义：.糖有氧氧化是机体获得能量的主要方式：1分子葡萄糖经有氧氧化可生成38（或36）分子ATP。? .三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路：三羧酸循环不仅是糖氧化分解的ATP生成的主要环节，也是脂肪、氨基酸等营养物质彻底氧化分解的共同通路和ATP生成的主要环节。? . 三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。糖的有氧氧化：糖在有氧情况下，彻底氧化成水和CO2的过程。是机体主要供能方式。部位：胞液及线粒体。一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。 第一阶段：葡萄糖循酵解途径分解成丙酮酸。胞液中。 第二阶段：丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成（NADH+H+）和乙酰CoA。此阶段可由两分子（NADH+H+）产生2×3分子ATP 。丙酮酸脱氢酶系为关键酶。 第三阶段：经三羧酸循环彻底氧化分解。生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O，并释放能量合成ATP。一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP，故此阶段可生成2×12=24分子ATP。  ① 三羧酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱羧，又生