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脂肪酸结合蛋白及对动物脂肪代谢的作用

脂肪酸结合蛋白及对动物脂肪代谢的作用 邓莹莹 摘要:脂肪酸结合蛋白(FABP) 是一族小分子细胞内蛋白质, 对长链脂肪酸有很高的亲和力, 能把脂肪酸从细胞膜转运到细胞内利用位点, 在长链脂肪酸的代谢中起重要作用。本文就脂肪酸结合蛋白的结构、生物学功能及其对脂肪酸代谢调节方面的研究进行了综述。 关键词:脂肪酸结合蛋白质 生物学功能 脂肪代谢 1 导言 脂肪酸结合蛋白(FABP)是一种小分子量(14~15 kDa)的细胞溶质蛋白。1972年,Ockner和Mishkin首次报道了在大鼠细胞内存在FABP,并证实其对长链脂肪酸有高度的亲和性,对动物体内脂肪酸和它们的CoA衍生物的摄取、细胞内转运、氧化、脂化或合成均有重要作用。随后的研究表明,FABP还能协助将动物组织细胞内的脂肪酸运至其进行β-氧化的场所或甘油三酯和磷酯合成部位,促进心肌和脂肪细胞中甘油三酯的沉积,提高肌间脂肪、降低体脂沉积等调控作用。研究数据均有力支持将FABPs定义为脂肪酸转运蛋白。已经清楚知道FABPs周围包绕了大量的相关蛋白,一些除结合脂肪酸外,还结合了疏水的配体。最近几年,对FABPs的组织分布,配体亲和力和特异性,以及其结构特性进行了集中研究,结果均表明FABPs参与细胞内脂质代谢。 FABP的分类及结构特点 FABP的分类与分布 FABP作为细胞溶质蛋白,不仅广泛分布在哺乳动物的所有组织中,而且在鸟类、鱼类以及昆虫的脂肪代谢组织中均有发现。由于FABP在其纯化的过程都是将细胞溶质组分作为起始原料,因此通常以最初被分离的组织来命名。迄今为止发现结构不同、功能相似的FABP有:心肌型(H)、肝型(L)、肠型(I)、脂肪细胞型(A)、表皮型(E)、脑细胞型(B)、骨骼肌型(S)、肾脏型(K)、髓磷脂型(My)、牛皮癣相关性(PA)、回肠型(Ileum)、睾丸型、细胞视黄醇结合蛋白和细胞视黄醇酸结合蛋白。在同一细胞中可分布多种FABPs,例如在小肠内皮细胞上存在两种不同FABPs,即L-FABP和I-FABP,二者具有29%的同源性。在植物中也发现有FABPs。FABPs大约有130个标准氨基酸,在小鼠L-FABP结构中有127个残基,包括启始N-甲酰蛋氨酸。不同类型FABPs的氨基酸序列有38~70%的同源性,在空间结构上也有相似之处,都存在两个α螺旋和一个β折叠结构。各型FABPs的两个短α螺旋结构由肽链N末端的7个氨基酸组成,β折叠结构则是由92个氨基酸构成,分为βA~J八个片层。L-FABP是第一个克隆并纯化的FABP家族的成员,具有晶状体结构和氨基酸序列。 FABP的结构 胞浆脂肪酰COA结合蛋白,胞浆视黄醇分析各种FABP的一级结构,发现有如下规律:(1)大多数FABP的氨基酸组成缺乏或极少含有半胱氨酸和脯氨酸,疏水性侧链的氨基酸较多;(2)各型之间氨基末端(1~25)和中段(90~90)的均一性较强,羧基末端变异较大;(3)哺乳动物不同种系之间的相同器官,如心脏、肝脏和髓鞘的FABP具有高度均一性(80~90%),而不同器官类型之间的均一性仅为20~35%;令人惊奇的是牛心型FABP与泌乳乳腺中的生长抑制因子之间,只有6个位点的氨基酸残基不同,均一性达95%。Bansal从小鼠肝脏中分离出的硒结合蛋白与大鼠肝型FABP氨基末端的连续93个氨基酸的均一性达92%。Offneer(1988)等报道,人的H-FABP一级结构由132个氨基酸残基组成,其中含有多个苏氨酸和赖氨酸,缺少半胱氨酸。在N末端有一个乙酰化的缬氨酸残基。在48~54和114~119之间有两个相同的重复片段。在这两个片段之间形成β-结构并降低蛋白亲水性。上述两个片段位于较长的重复片断内(48~60、114~125),其中62%的序列是相似的。 下面是人肠型FABP的一级结构: 二级结构 所有FABP的主链结构单元主要是β拆叠,约占34~76%。如肠型含有10个反向平行的β折叠,分别命名为βA、βB、…,βJ,除βD、βE外,每个β折叠由8~10个残基组成。其次是α螺旋,约占12~38%。一般含2个α螺旋,以α-Ⅰ、Ⅱ表示。另外还有β转角和无规则卷曲。 三级结构和结合中心 Giovanna用高分辨X衍射并结合荧光技术、化学修饰、核磁共振分析,发现FABP肽链的三维结构只含一个结构域, 由10 个反平行的β-链和两个短的α-螺旋形成1 个β-折叠桶。Sacchettini等证实,由大肠杆菌表达的大鼠I-FABP 分子N-端是7 个氨基酸组成两个短的右手α-螺旋。由92个氨基酸形成10个反向平行的β-链(βA-βJ),这些β-链构成两个几乎正交的β-片层。由两个β片层构成的“壳形钳夹”。βA-βF为此钳夹的一侧,βF-βJ则构成钳夹的另一侧。βD和βE不直接通过氢键相连,

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