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酶的概念 酶是由生物活细胞产生的，具有高效催化功能和高度专一性的生物大分子（绝大多数酶是蛋白质,少数为核酸），又叫生物催化剂。 一、酶学研究史 1833年，佩恩（Payen）和帕索兹（Persoz）对麦芽中的淀粉酶进行了初步的纯化，并指出了催化特性和不稳定性，初步触及了酶的一些本质问题，所以有人认为Payen和Person首先发现了酶。 1878年 Kühne(屈内 )提出enzyme一词：“在酵母中”。 1897年 Büchner(毕希纳尔) 兄弟用酵母提取液实现发酵，证明了发酵可以离开细胞起作用。一般认为，酶学研究始于1897年Buchner的发现。(1911诺贝尔化学奖) 1913年 Michaelis 和 Menton建立米氏方程。是酶反应机制的一个重大突破 1926年 Sumner（萨姆纳）首次从刀豆中得到脲酶结晶，并证明其化学本质是蛋白质。提出酶的化学本质就是一种蛋白质。但这个观点直到若干年后。Northrop（诺斯罗普 ）等获得了胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶的结晶才被普遍接受，Summer和 Northrop因此而获得1949年的诺贝尔化学奖。 1982年 Cech（切赫 ）和Altman分别发现了具有催化功能的RNA，并提出了核酶（ribozyme）的概念。获得1989年的诺贝尔化学奖。 1995年Cuenoud（库恩诺德）等发现有些DNA分子亦具有催化活性。甚至有人发现博莱霉素等肽类抗生素也有催化能力。 Boyer和Walker阐明了ATP合酶的合成与分解ATP的分子机制.获得1989年的诺贝尔化学奖 1．反应条件温和，容易失活 绝大多数酶是蛋白质，高温、高压、强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、超声波、剧烈搅拌、甚至泡沫的表面张力等都有可能使酶变性失活。 大多数酶只能在常温、常压、近中性的条件下发挥作用。 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 3、高度专一性 酶对催化的反应和反应物（底物）都有严格的选择性，酶往往只催化某一种或一类反应，只作用一种或一类物质，这种特性称为酶的专一性。 一般催化剂对底物没有严格的要求，能催化多种反应。（H+） 酶作用的专一性是酶 最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 三、酶的命名及分类 （三）国际系统分类法及编号 1．分类: （见教材） 1.氧化还原酶类 oxidoreductase 2.转移酶类 transferase 3.水解酶类 hydrolase 4.裂合酶类 lyase 5.异构酶类 isomerase 6.连接酶类 ligase/synthetase 1.氧化还原酶类 oxidoreductase 2.转移酶类 transferase 3.水解酶类 hydrolase 4.裂合酶类 lyase 5.异构酶类 isomerase 6.连接酶类 ligase/synthetase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 水解酶催化底物的加水分解反应。 反应通式:AB+H2O←→AOH+BH 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 酶单位（酶活力单位）：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。常用的酶活力单位有三种： ?A. ?自定义的活力单位（ U ） 习惯上或测定时使用的反应速度的单位定义为酶的活力单位。 B 国际单位?(IU)（由国际酶学委员会于1961年规定的一种单位） 在最适的反应条件（25℃）下，每分钟内催化一微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为一个酶活力单位，即 1IU=1μmol/min ?C.?Katal（kat）（由国际酶学委员会于1972年规定的一种新单位） 在最适条件下，每秒钟内能催化一摩尔底物转化为产物所需的酶量定为1kat单位(1972)，即　　　1kat=1mol/s 1Kat= 60×106 IU 七、抗体酶（abzyme) 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶(abzyme)：既是抗体又具有催化功能的蛋白质称。因为它是具有催化活性的抗体；故又称为“催化性抗体(catalytic antiboy)”。 抗体酶(abzyme)的发现： 1986年 Bichard Lerner和 Peter Schultz两个小组