产脂肪酶嗜碱细菌的筛选及酶学性质研究.pdfVIP

2010年 20(6) 生 物 技 术 57 的载体来表达CV—N基因，由此获得一系列完整蛋白和 N端 『J]．AntiviriftResearch．2003，58(1)：47—56． 缺失2个残基的蛋白混合物，截短蛋白的产生与其他外界条 [5]FrancoisH，CzeslawWychowski，NgocVu—Dac，eta1．Cynaovirin— 件均无关，因此推测可能为某种未知的蛋白水解机制的错误 N inhibitshepatitisC virusentry by bindingto envelopeprotein glyeans [J]．TheJournalofmologi~ Chemistry，2oo6，281(35)：25177— 剪切引起的，将pelB替换ompA再次进行CV—N融合表达，经 25183， ESI—MS检测发现其表达产物的结构与天然蛋白一致 。因 [6]SmeeDF，BaileyKW，WnagMH，eta1．TreatmentofinfluenzaA 此，有必要进一步分析RZHA4是否表达该蛋 白，而随着二硫 (HlN1)viursinfectionsinmicenadferretswithcyanovirin—N[J]．Anti· 键变化其抗菌活性如何也值得探讨。 viralResearch，20o8，8O(3)：266—271． 近两年的研究揭示了CV—N和碳水化合物的相互作用 [71KoharudinLM．ViscomiAR，JeeJG，eta1．Theevolutionarilycon． 的复杂性和相关特性。人们发现：(一)单糖和蛋白质接触不 servcdfamilyof cynaovirin—N homologs：structuresna dcarbohydratespe， 足以产生高亲和力的互动功能；(二)至少两个结合位点的参 cifieity[J]．Structure，2008，16(4)：570—584． 与对 CV—N的抗艾滋病毒活性是至关重要的；(三)两个失活 [8]MateiE，FureyW，GronehnomAM．Solutionnadc~stalstructuresof 单体的两个单一位点由二硫键连接成的的二聚体所表现出的 asugarbindingsitemutnatofcyna ovMn—N：Noevidenceofdomainswap· 活性接近的野生型的CV—N；(四)单个位点失活的突变体通 ping[J]．Structure，2008，16(8)：1l83—1194． 过结构域的强制切换可恢复其抗 HIV活性 。-20]。因此，对 [9]BuffaV，StiehD，MamhocdN．eta1．Cyanovirin—Npotentlyinhibitshu manimmunodeficiencyvirustype1infection in c