第02章蛋白质的结构与功能2.ppt

第二章蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein 主 要 内 容 蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质的理化性质 蛋白质的分类 什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是生命的物质基础 1.催化功能 2.调节功能 3.支持功能 4.运输功能 5.营养功能 6.运动功能 7.防御功能 8.识别功能 9.信息传递功能 10.凝血与抗凝血功能 蛋 白 质 的 分 子 组 成The Molecular Component of Protein 一、 蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 ? 蛋白质元素组成的特点 二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸   1.系统命名法 以羧基为母体，碳原子的位次以阿拉伯数字或希腊字母标示。 2.俗称 根据侧链基团的结构和性质不同将20种氨基酸分为4类： 蛋白质分子中几种特殊的氨基酸 1.脯氨酸是亚氨基酸。 2.不少半胱氨酸在蛋白质中以胱氨酸形式存 在。2个半胱氨酸脱氢以二硫键结合形成胱氨酸。 3.被修饰的氨基酸 羟脯氨酸、羟赖氨酸等。 甘氨酸—结构最简单的氨基酸 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 三、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 （二） 生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein β-折叠包括平行式和反平行式两种类型 蛋白质结构中应注意的几个问题 由一条多肽链形成的蛋白质其最高级结构为三 级，具有三级结构的蛋白质才具有生物学活性。 形成蛋白质的四级结构至少要有两条多肽链。 两条或两条以上的多肽链靠共价键连接的蛋白质没有四级结构。 由一条多肽链形成的蛋白质与亚基不同。 蛋白质的结构简要回顾 一、蛋白质的两性解离与等电点 ?1. 蛋白质是两性电解质 蛋白质分子中可解离的基团 多肽两端游离的α-氨基和α-羧基 多肽侧链R上解离的基团 决定蛋白质解离成正负离子的因素 蛋白质所含酸性和碱性基团的数目 蛋白质所在溶液的pH值 学 习 要 点 掌握蛋白质的元素组成及特点，氨基酸的结构特点及连接方式。 掌握蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力。 掌握蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质变性。熟悉蛋白质的胶体性质、沉淀、紫外吸收和呈色反应。 熟悉氨基酸的分类及理化性质。 熟悉蛋白质的结构与功能的关系。 了解蛋白质的分类。 本章小节 蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白 蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定 二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符） 氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色 蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定 蛋白质的空间结构：二级结构单元（ ?-螺旋、?-折叠、 ?-转角、自由回转）、三级与四级结构（结构域、亚基）及结构与功能的关系 蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定（离心法等）、两性解离（等电点、电泳）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、蛋白质变性、紫外吸收及颜色反应 蛋白质的分类：按组成，外形及功能分类 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 三、蛋白质结构与功能的关系 例如：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 （二）蛋白质空间结构与功能的关系 例如：疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。 PrPc α-螺旋 PrPs