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08-酶-1

Three Stars     陈酿4、5年以下 V.S(Very Superior) 陈酿不得少于3年 V.O (Very Old) 陈酿10-12年 V.S.O (Very Superior Old) 陈酿12-20 年 V.S.O.P (Very Superior Old Pale) 陈酿20-40年 X.O (Extra Old) 陈酿不少于50年 生物化学是在解决Liebig和Pasteur关于发酵本质的著名论中产生的。 ① 催化效率高,用量少(细胞中含量低)。 ② 加快反应速度但不改变化学反应平衡点(不改变平衡常数)。 ③ 降低反应活化能。 活化能:在一定的温度下,1mol分子全部进入其活化态所需要的自由能。 ④ 反应前后自身结构不变。 (2)专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性,几 乎没有副反应发生。 (3)反应条件温和(易失活) 常温、常压,中性pH环境。 酶是一类具有催化功能的蛋白质。酶的分类: 单纯酶类(simple enzyme):仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等 复(缀)合酶类 (conjugated enzyme): 复合酶=蛋白质+非蛋白质成分 全酶=酶蛋白(脱辅酶)+辅酶(酶因子): 超氧化物歧化酶(Cu2+、Zn2+)、 乳酸脱氢酶(NAD+) 酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合物 金属离子:Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、 Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+等。 有机化合物:NAD,NADP,FAD,生物素,卟啉等 辅酶(coenzyme):与酶蛋白结合较松,可透析除去。 辅基(prosthetic group):与酶蛋白结合较紧。 1、单体酶: 由一条多肽链组成.分子量较小. 2、寡聚酶: 由几个甚至十几个亚基组成,亚基可相同也可不同,亚基间不以共价键相连.分子量较大. 3、多酶体系: 由几种酶彼此嵌合形成的复合体,催化一系列反应连续进行.这类酶复合体分子量很高,一般在几百万以上。如,丙酮酸脱氢酶复合体(三种酶,四种辅酶);脂肪酸合成酶复合体(六种酶,多种辅酶) 1. 依据底物来命名(绝大多数酶): 蛋白酶、淀粉酶 2. 依据催化反应的性质命名: 水解酶、转氨酶 3. 结合上述两个原则命名: 琥珀酸脱氢酶。 4. 有时加上酶的来源 胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶 系统名应包括底物名称,反应性质以及反应名称,最后加“酶”字。若作用的底物有两种,则须同时列出,并用:将其隔开;若作用物之一为水,则可略去.底物的名称必须确切,L,D型及a,b型均应列出. 根据酶所催化反应的性质,由酶学委员会规定,将酶分为六大类: 1、氧化还原酶类:A.2H + B=A + B.2H 2、移换酶类: A.X + B=A + B.X 3、水解酶类: A-B + H2O=A.H + B.OH 4、裂合酶类: A-B=A + B 5、异构酶类: A=B 6、合成酶类: A + B + ATP=A-B + ADP + Pi 酶活力(enzyme activity): 也称酶活性,是指酶催化一定化学反应的能力。 酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度来表示,两者呈线性关系。 酶促反应速度:单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。 单位:浓度/单位时间 ?研究酶促反应速度,以酶促反应的初速度为准(底物消耗≤5%)。 酶活力单位是根据某种酶在最适条件下,单位时间内被酶作用的底物的减小量或产物的生成量来规定的. 为了便于比较和统一活力标准,1961年国际酶学委员会曾作过统一的规定:在标准条件下,一分钟内催化1微摩尔底物转化的酶量定义为一个酶活力单位,亦即国际单位(IU). 1IU= 1mmol /min 比活力(SA):每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。 单位:U/mg蛋白质。 酶的比活力是分析酶的含量与纯度的重要指标。 分光光度法(Spectrophotometry) 利用底物和产物在紫外或可见光部分的光吸收的不同,选择一适当的波长,测定反应过程中反应进行的情况。 荧光法 (Fluorometry) 根据底物或产物的荧光性质的差别来进行测定。 同位素法 用放射性同位素的底物。 电化学法 (Electrochemical method)

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