第四章免疫球蛋白.pdf

第四章 免疫球蛋白 抗体(antibody，Ab)是介导体液免疫的重要效应分子，是 B 细胞接受抗原刺 激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，能与相应抗 原特异性地结合，显示免疫功能。早在十九世纪 后期，von Behring及其同事Kitasato就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后 可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin),随后引入抗体一词 来泛指抗毒素类物质。1937年Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白 蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体活性存在于从α到γ 的这一广 泛区域（图4-1），但主要存在于γ 区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球 蛋白（丙种球蛋白）。1968 年和 1972 年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的 专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名 为免疫球蛋白 （immunoglobulin，Ig ）。免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig， SIg）和膜型（membrane Ig, mIg）。前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体 的各种功能；后者构成B细胞膜上的抗原受体。 图4-1 第一节 免疫球蛋白的结构 一、免疫球蛋白的基本结构 X射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有 数量不等的链间二硫键。结构上 Ig 可分为三个长度大致相同的片段，其中两个 长度完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成 一”Y”字型结构（图4－2），称为Ig单体，构成免疫球蛋白分子的基本单位。 图4?2 （一）重链和轻链 任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大 的称为重链(heavy chain, H)，而分子量较小的为轻链(light chain, L) 。同一天然Ig 分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。 1. 重链 分子量约为 50～75kD，由 450～550 个氨基酸残基组成。各类免 疫球蛋白重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不尽相同，因而其抗原性也不同。 据此，可将免疫球蛋白分为5 类（class ）或 5 个同种型（isotype ），即IgM、IgD、 IgG、IgA和IgE，其相应的重链分别为μ链、δ链、γ链、α链和ε链。不同类 的免疫球蛋白具有不同的特征，如链内和链间二硫键的数目和位置、连接寡糖的 数量、结构域的数目以及铰链区的长度等均不完全相同。即使是同一类 Ig 其铰 链区氨基酸组成和重链二硫键的数目、位置也不同，据此又可将同类 Ig 分为不 同的亚类（subclass ）。如