金属硫蛋白技术发展.docVIP

金属硫蛋白技术发展与市场研究 金属硫蛋白(Metallot hionein，简称MT)是一类广泛存在于生物体中的低分子量、富含半胱氨酸的、能被金属诱导产生的金属结合蛋白。自从1957年Margoshest Vanee首次发现MT以来，MT成为基础和应用科学研究的热点之一。 金属硫蛋白(metallothionein MT)是一类低分子量、富含半胱氨酸、可被金属诱导的特异蛋白质。1957年Margoshe和Valle首次在马肾中发现并分离出MT，以后发现MT广泛存在于各种生物体中，到1997年第四届国际MT会议止，共发现并确定氨基酸序列的MT有170多种。MT的生物学功能涉及生物体微量元素代谢、解除重金属的毒性、清除自由基以及机体生长、发育、生殖、衰老、肿瘤发生、免疫、应激等各个方面，对MT的研究涉及农业、医药、保健、生物工程等各个领域，吸引了越来越多的研究者，特别是近年来对MT与疾病关系的研究显示了开发和利用MT的诱人前景。 1985年第二届国际MT会议提出，被确认为MT的多肽具有以下几个与马肾MT相似的性质：分子量低(通常少于10000Da)，金属含量高(通常4～12个金属离子/分子)，半胱氨酸含量高(有丰富的Cys-X-Cys序列结构域)，缺乏芳香族氨基酸，组氨酸含量极少。 MT是一个蛋白家族，包括MT-1，MT-2和MT-3，其中，MT-1和MT-2广泛存在于机体各个组织中，而MT-3(生长抑制因子)是大脑特异的成员，可以破坏培养的神经元的生存以及轴突的形成，和其他MT成员几乎以同样的方式结合重金属(如Zn，Cu，Cd)。与其他成员不同的是，该蛋白的生物学功能是作为生长抑制因子，因为该蛋白与Cu的结合能力明显高于MT-1和MT-2。 MT的等电点一般在pH4左右，生理条件下MT通常带负电荷，因此天然状况下，所有Scys均与金属离子结合，MT可以与多种金属离子结合，结合的稳定常数一般较大。但不同MT的解离常数因所含金属不同而异，MT的光吸收也与其所结合的金属种类有关，据此可鉴定不同的MT。 MT一般是由60-68个氨基酸残基组成的多肽单链，肽链氨基端有一个乙酰化的甲硫氨酸，分子内半胱氨酸的数目和位置及碱性氨基酸残基都有一定的保守性，这是MT保持其功能相似的物质基础。虽然MT分子中含有大量巯基，但分子内、分子间均不存在二硫键，在自然条件下，所有的Scys均与金属结合，这是MT的重要性质。 用核磁共振、X射线等技术研究发现，虽然不同MT中氨基酸顺序不同，但空间结构却相似，即MT整个分子呈哑铃形，由α和β两个大小相近的球形结构域组成，两个结构域通过第30，31位的Lys残基(铰链区)相连，MT铰链区的存在使2个结构域存在较大的柔性和可变性，从而使MT中的金属离子与溶液中的金属离子易于交换，为其调节体内金属离子的代谢提供了结构基础。 人体、动物、植物以及微生物体内均含MT，而且其理化特性基本一致。MT分子呈椭圆形，分子量为6500道尔顿，直径30-50A，分两个结构域，每个分子含7-12个金属原子，具有特殊的光吸收。MT构象较坚固，具有较强的耐热性。 到目前为止，人们已从哺乳动物、植物和微生物等多种生物体内分离提纯得到了金属硫蛋白或其类似物。而且发现在分离得到的蛋白质中不仅含有镐离子，还有锌、铜和汞等离子。根据结构和来源的不同，金属硫蛋白可以被分为三类：第一类金属硫蛋白包括所有来源于脊椎动物的金属硫蛋白以及具有明显相似一级结构的来自其它门类动物的金属硫蛋白；第二类包括与哺乳动物金属硫蛋白无关或关系较远的金属硫蛋白，如海胆、玉米、酵母和一些藻类中的金属硫蛋白；第三类金属硫蛋白是具有典型的Y谷胧甘肤单位的多肤，是一种较短的非转录合成的金属硫肤。金属硫蛋白在生物界中普遍存在，并且广泛分布于生物的各种组织中。在机体的发育过程中，金属硫蛋白的含量和定位随发育过程而变化;金属硫蛋白也是一种可诱导性蛋白，金属离子、某些毒性物质和外界逆境刺激都能诱导金属硫蛋白的合成。不同种属、不同组织来源的金属硫蛋白在结构上具有极强的保守性，暗示这种琉基金属簇的结构可能具有强大的进化基础。金属硫蛋白存在的广泛性、高度的可诱导性以及结构的高度保守性，都表明金属硫蛋白在生物体内具有重要的生理功能。尤其是在与金属相关的生物学过程中，金属硫蛋白的功能一直是人们研究的热点。 附：《金属硫蛋白市场调研报告》目录 第一章 金属硫蛋白概述 第一节 金属硫蛋白定义介绍 第二节 金属硫蛋白概述第二章 金属硫蛋白技术发展趋势 第三章 金属硫蛋白国内市场综述 情况情况变动趋势情况第四章 国内金属硫蛋白生产厂家介绍 第五章 国内金属硫蛋白拟建及在建项目 第六章 金属硫蛋白经销商 第七章 国外金属硫蛋白市场分析 第一节 金属硫蛋白国外市场概述 第二节 金属硫蛋白亚洲市场分析第三节