第03章蛋白质的结构与功能技巧.pptVIP

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第3章 蛋白质 §3 Structures and functions of proteins; 第一节 蛋白质的生物学功能与分类 一、蛋白质的生物学功能 蛋白质是生命活动的物质基础,几乎所有生物的生命活 动过程都离不开蛋白质。但蛋白质的种类成千上万(多少 种? ),其功能千差万别。例如:酶蛋白;激素;膜蛋白;抗体;受体等。; 根据不同的分类依据,目前大致上有以下几种分类体系: (一)形状分类法 根据蛋白质的不同形状,可将它们分为球状蛋白质及纤维状蛋白质。 (二)组成分类法 根据蛋白质的组成成分不同,可分为单纯蛋白质及结合蛋白质。 分子中只含有氨基酸残基的蛋白质,称为单纯蛋白质。单纯蛋白质又可根据理化性质如溶解度及来源等分为7大类。见表3-1。;; 分子中除含有氨基酸残基外,还含有非氨基酸成分--辅基的蛋白质,称为结合蛋白质。根据辅基的不同分为7类。见表3-2。; 将其分为活性蛋白(如酶、激素蛋白、运输和贮存蛋白、运动蛋白、受体蛋白、膜蛋白等)和非活性蛋白(如胶原、角蛋白等)两大类。见表3-3。;分类的意义:;第二节 蛋白质的化学组成及基本结构单位 2.1 化学组成 主要有C(50%~55%)、O(20%~23%)、N(15%~17%)、 H(6%~8%)和S(0.3%~2.5%)组成。另外,还含有微量的P、 Fe、Cu、Mo、I和Zn等。 2.2 蛋白质的基本结构单位 编码氨基酸(常见的有20种,少量的稀有氨基酸)。另外,还有非蛋白质氨基酸。氨基酸的通式如下: ;非极性氨基酸:Ala(丙)、Val(缬)、Leu(亮)、Ile(异亮)、Phe(苯丙)、Trp(色)、Met(蛋)和Pro(脯) 极性氨基酸: 不带电极性氨基酸:Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn和Gln 带电极性氨基酸: 带正电荷极性氨基酸:His、Lys和Arg 带负电荷极性氨基酸:Asp和Glu;;非极性氨基酸;;不带电的极性氨基酸;;2.2.2 氨基酸的构型(configuration)与构象(conformation) (1)构型(configuration):一个分子中原子的特定空间排布。氨基酸的基本构型有:L-型 和 D-型。 L-型 D-型 但是,甘氨酸中的α-C是对称的,无L-型和D-型之分。 ; (2)构象(conformation):组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。 构型的改变必须有共价键的断裂和重新形成;而构象的改变不要求有共价键的断裂和重新形成。 目前,在描述某种氨基酸(或蛋白质)的结构时,都是指其构象。;2.2.3 单一构型与优势构象 (1)单一构型:天然蛋白质中的氨基酸构型都是L-型。为什么?生物进化的结果。 (2)交错构象:除Ala外,氨基酸侧链中的组成基团都可以绕其间的C-C单键旋转,从而产生各种不同的构象。其中交错构象(stagged conformation)是能量上有利的排布。 ; (3)优势构象:由于侧链基团(或原子)的不同,大多数氨基酸都有一种或几种交错构象在能量和空间分布上是最佳的,称为优势构象(dominant conformation)。 对已经精确测定的蛋白质结构分析显示,大多数氨基酸都以一种或少数几种优势构象最经常出现在天然蛋白质中。这些出现在蛋白质中的氨基酸优势构象叫旋转异构体(rotamer)。;2.2.4 氨基酸的主要理化性质 1)两性解离和等电点(pI); 2)颜色反应:与茚三酮反应蓝紫色; 与2,4-二硝基氟苯反应—黄色化合物。 3)光吸收性:Trp、 Tyr 、 Phe(279、278、259nm)。;问 题 什么是氨基酸?;氨基酸: 分子中含有氨基的羧酸,叫氨基酸。分为脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸。 在脂肪族氨基酸中,根据-NH2的位置又分为α-氨基酸、β-氨基酸、γ-氨基酸等。 α-氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位

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