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食品生物化学
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电子教材
《食品生物化学》课程-电子教材
单元(任务)编号
10-4
单元(任务)名称
蛋白质代谢
所属模块(项目)
10生物氧化与物质代谢
关键词
氨基酸;蛋白质;生物合成;降解;代谢调节
学习目标
1、掌握氨基酸和蛋白质的生物合成;
2、掌握蛋白质的生物降解;
3、了解氨基酸的分解过程;
4、熟练掌握蛋白质代谢的调节过程。
教学内容
知识点
1、蛋白质酶促降解
2、氨基酸分解代谢
3、氨基酸合成代谢
4、蛋白质的生物合成
教学重点
氨基酸、蛋白质的分解代谢和生物合成
教学难点
蛋白质代谢的调节过程
蛋白质代谢
一、蛋白质酶促降解
人体从食物中摄取的蛋白质不能直接进入细胞,必须在消化道内经蛋白酶水解为小分子的氨基酸才能被吸收利用。水解蛋白质的酶统称为蛋白酶,广泛地存在于生物体内。按照作用部位,蛋白酶可以分为内肽酶、外肽酶和二肽酶。内肽酶水解蛋白质多肽链内部的肽键,对组成肽键的氨基酸有特异性,水解蛋白质的产物是长度不等的肽链;外肽酶从肽链的一端水解肽键,将氨基酸逐一从肽链上切下来,又可以分为氨肽酶(从N-端水解肽键)和羧肽酶(从C-端水解肽键);二肽酶水解二肽中的肽键,把二肽水解为氨基酸(见图10-17)。食品加工中常用的蛋白酶主要来自于植物和微生物体内。
(+)
(+)
蛋白质
胃蛋白酶
多肽
胰酶
肠激酶
寡肽
(氨基酸)
氨基酸
氨基肽酶
二肽酶
图10-17蛋白质的消化示意图
人体从食物中获得的氨基酸为外源氨基酸;组织蛋白质降解产生的氨基酸和体内合成的氨基酸为内源氨基酸。通常把分布于血液及各个组织中的游离氨基酸称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢在蛋白质代谢中处于枢纽位置。
一部分未被消化的小部分蛋白质和多肽,在大肠内被腐败菌分解,产生胺、酚、吲哚、硫化氢等有毒有害物质及一些低级脂肪酸、维生素等有用物质。正常时,腐败产物大部分随粪便排出体外,少量被肠黏膜吸收后经肝脏解毒。当严重胃肠疾病时,如肠梗阻,由于肠内容物在肠道停留时间过长,腐败产物增多,大量腐败产物被吸收,在肝内解毒不完全,则引起自体中毒。
图10-18氨基酸在体内的转化示意图
二、氨基酸分解代谢
(一)氨基酸分解代谢的一般途径
氨基酸分解代谢的途径有两条:脱氨基作用和脱羧基作用。脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径。
1.氨基酸的脱氨基作用氨基酸脱去氨基的过程称为脱氨基作用,是氨基酸的分解代谢的主要途径,产物是氨和α-酮酸。氨基酸脱氨基作用的方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用等(见图10-19)。人和动物体中,脱氨基作用主要在肝脏中进行。
1.氧化脱氨基作用
1.氧化脱氨基作用
2.转氨基作用
3.联合脱氨基作用
4.嘌呤核苷酸循环
氨基酸
氨
α-酮酸
图10-19氨基酸在体内的脱氨基作用示意图
(1)氧化脱氨基作用氨基酸在酶的催化下,发生脱氨、水解两步反应,脱去氨基后生成α-酮酸的过程,称为氧化脱氨基作用。催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类,即氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。
①氨基酸氧化酶催化的反应:氨基酸氧化酶属于需氧脱氢酶,以FAD或FMN为辅基,有L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶两类。氨基酸氧化酶催化的反应如下:
氨基酸α-酮酸
氨基酸氧化酶不是催化氨基酸氧化脱氨基作用的主要酶类,因为L-氨基酸氧化酶在体内分布不广,生理条件下活性不高(其最适PH为10);D-氨基酸氧化酶虽然分布广,活性高,但体内的D-氨基酸很少。
②L-谷氨酸脱氢酶催化的反应:L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶,辅酶是NAD(或NADP),其催化的反应如下:
L-谷氨酸α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶广泛存在于动植物体和微生物体内,且活性很强,是催化氨基酸氧化脱氨基作用的主要酶类。
食品工业上可以利用此反应的逆反应生产味精。
(2)转氨基作用在转氨酶的作用下,氨基酸分子的α-氨基转移到α-酮酸的羰基位置上,α-酮酸转变为新的α-氨基酸,原来的氨基酸转变为相应的α-酮酸,这一过程称为转氨基作用。
α-氨基酸(1)α-酮酸(1)α-酮酸(2)α-氨基酸(2)
转氨基作用普遍存在于生物体内,除个别氨基酸外(如赖氨酸),其他的氨基酸都可以参加转氨基作用。转氨酶种类很多,分布广泛,其辅酶是磷酸吡哆醛。磷酸吡哆醛起氨基传递体的作用。
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