蛋白质的结构与功能.pptVIP

应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。第62页，共92页，星期日，2025年，2月5日2）变构——蛋白质活性调节方式*变构——一个蛋白质与其配体结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使它适合于功能的需要，这一类变化称为变构效应或别构效应。别构蛋白别构剂*别构剂有：H+、CO2、O2、ATP、AMP等。第63页，共92页，星期日，2025年，2月5日肌红蛋白与血红蛋白的结构目录MbHb第64页，共92页，星期日，2025年，2月5日Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为HbO2。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。血红蛋白的构象变化与结合氧血红蛋白的别构效应第65页，共92页，星期日，2025年，2月5日肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线第66页，共92页，星期日，2025年，2月5日*协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应(positivecooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity)第67页，共92页，星期日，2025年，2月5日（二）几种生物活性肽（神经传导、代谢调节）1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)第30页，共92页，星期日，2025年，2月5日GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSGGSH还原酶NADPH+H+NADP+GSH的巯基具有还原性，是体内重要的还原剂，保护蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。（氧化型GSH）第31页，共92页，星期日，2025年，2月5日体内许多激素属寡肽或多肽神经肽(neuropeptide)如脑啡肽（5肽）、β－内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）、孤啡肽（17肽）、P物质（10肽）、神经肽Y等2.多肽类激素及神经肽催产素（9肽）加压素（9肽）促肾上腺皮质激素（39）促甲状腺素释放激素（3）第32页，共92页，星期日，2025年，2月5日3.其他有些抗生素也属于肽类或肽的衍生物，例如短杆菌肽S（gramicidinS）、多粘菌素E（polymyxinE）和放线菌素D（actinomycinD）等。某些蕈产生（mushrooms）的剧毒毒素也是肽类化合物，例如α-鹅膏蕈碱（α-amanitin)，它能与真核生物的RNA聚合酶II牢固结合而抑制酶的活性。第33页，共92页，星期日，2025年，2月5日三、蛋白质的分类*根据蛋白质组成成分单纯蛋白质（核糖核酸酶、清蛋白、球蛋白、肌动蛋白）结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分单纯蛋白质又根据理化性质及来源分为清蛋白（白蛋白）、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白。结合蛋白质的辅基有：色素化合物、寡糖、脂类、磷酸、金属离子、核酸。结合蛋白按其辅基的不同又分为核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、金属蛋白、色蛋白。类第34页，共92页，星期日，2025年，2月5日*根据蛋白质结构和溶解度分为：纤维状蛋白（如胶原蛋白、弹性蛋白等，主要作为细胞坚实的支架或连接各细胞、组织或器官。）球状蛋白（大多具有生理活性，如酶、转运蛋白、蛋白类激素、免疫球蛋白及补体等）膜蛋白（如酶、7次跨膜的G蛋白偶联受体、离子通道受体、激素受体等，是膜功能的主要体现者。根据膜蛋白与脂分子的结合方式分为整合蛋白、外周蛋白和膜锚定蛋白。）*根据蛋白质的功能分为：活性蛋白（多为球状蛋白，有识别功能。）非活性蛋白（其保护和支持作用的纤维状蛋白）第35页，共92页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的分子结构

TheMolecularStructureofProtein第二节第36页，共92页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的分子结构包括