氨基酸0的学习教案.pptxVIP

氨基酸0的学习教案;约300种 是组成肽和蛋白质的基本单元。构成天然蛋白质的只有20种氨基酸，且都是L型结构。 在基因DNA中有其特定的密码--编码氨基酸(Coding Amino Acid)。 ;第3页/共95页;测定尿、血浆中的游离氨基酸的量和组成，有助于诊断遗传性氨基酸代谢障碍疾病，对肝、肾功能状态的判断也有重要的意义。 ;氨基酸 输液 口服液 复合胶囊;第一节氨基酸的分类;组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构分为20种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下两种分类方法。; 氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代 后的生成物，分子中含有氨基和羧基两种官能团 一、α-氨基酸的结构、命名和分类 1．分类： (1)据氨基和羧基的相对位置分为 α—氨基 酸、β—氨基酸和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸; (2)根据R的结构不同分类;;第11页/共95页;第12页/共95页;(3)根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸;必需氨基酸 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸、蛋氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。;（4）分非必需氨基酸和必需氨基酸 ;蛋氨酸（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节； 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。;;（5）非蛋白氨基酸 ;（6）稀有氨基酸 ;4-羟基脯氨酸 ;第二节 氨基酸的理化性质;一、氨基酸物理性质;比旋光度是?—氨基酸的特征常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 它指不同旋光性物质的旋光度的大小，含有1g溶质的1ml溶液放在长1dm的盛液管中测出的旋光度。 [α]tλ=α/c×l [α]tλ：比旋光度 t：测定温度 λ：入射波长， α：旋光度，c：溶液浓度（g·ml-1）， l：盛液管长度（dm） 例如：[α]20D=+3.8°表示在20℃时用钠光灯源，某物质的比旋光???为右旋3.8°;第24页/共95页;二、α-氨基酸的化学性质;;1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应;一）两性性质和等电点;等电点;氨基酸在水溶液中受溶液pH的影响而存在着下列平衡：;二）氨基的反应; 氨基酸的一种分析方法，测定放出N2的量可计算分子中氨基的含量。称Vanslyke氨基氮测定法。;2、与甲醛反应;3、氧化脱氨反应;4.氨基酰化——乙酰氯、醋酸酐 等都可作酰化剂，得到相应的氨基酸衍生物。 ;5.氨基的烃基化;三） 羧基的反应 α-氨基酸具有羧酸化学性质，可以与碱、五氯化磷、氨、醇、氢化铝锂等反应。;1. 脱羧反应; 氨基酸中的羧基可与金属成盐，同时氨基氮原子上的未共用电子对，可与某些金属离子形成配价键生成稳定的配位化合物。; α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热，经氧化、脱氨、脱羧及缩合等反应，生成蓝紫色的物质。用于氨基酸的定性和定量分析。;一般生成紫色。脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色 ;第42页/共95页;;紫色物质，用于α－氨基酸的比色测定和纸层析显色。 用于氨基酸的定性与定量鉴定;六） 受热反应;β-氨基酸受热时则失氨而形成α，β-不饱和酸。  ;③ γ-氨基酸和δ-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。 ;七）氨基酸异构化;如果有必要对两种异构体的外消旋混合物进行拆分，则可以利用异构体专一性酶将其中一种不需要的氨基酸降解，而另一种则保持不变。 在一个样品中可以利用异构体专一性酶对其中一种异构体的氨基酸进行选择性测定，因为另一种异构体不能作为酶的底物，酶也就不能显示其活性。 如：L-氨基酸氧化酶只对L-氨基酸显示反应活性。 ;;第三节 氨基酸的分离与测定 ;分析方法 样品处理方面需使用不同的方法;当分析蛋白质样品中氨基酸的组成时，一般是将高度纯化的蛋白质样品在酸性条件下进行水解，然后，测定各种氨基酸的浓度，根据蛋白质的分子量便可以确定氨基酸组成。 蛋白质样品具有很高的纯度，所以在分析时一般不需要考虑氨等成分的干扰．而且分析的对象一般都是针对组成蛋白质的20种氨基