课件：三蛋白质.ppt

（3）?-转角 ?-turn 在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成; 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。 3.蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。 维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。 主要的次级键：疏水键 结构特点:疏水基团在内，亲水基团在外。 4.蛋白质的四级结构 蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由两条或两条以上具有三级结构的多肽链借次级键组成的蛋白质。 具有四级结构的蛋白质分子中，每一条多肽链称为亚基或亚单位（Subunit），无生理活性。 主要的次级键：疏水作用、范德华引力和氢键等 三、蛋白质的理化性质 蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。 在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。 1.高分子性质 蛋白质的稳定因素 (1)大部分蛋白质的等电点都是4.5-5.5，体内的pH7.35左右。 (2)水化膜 2.蛋白质的紫外吸收 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。 这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。 3.蛋白质的变性 蛋白质的性质与它们的结构密切相关。某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性(denaturation)。 引起变性的主要因素是热、紫外光、激烈的搅拌以及强酸和强碱等。 意义：有利于消化吸收 杀毒、灭菌 THANK YOU SUCCESS * * 可编辑 氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate 酸性氨基酸 氨基酸的结构 丝氨酸 Serine 含羟基氨基酸 氨基酸的结构 丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 含羟基氨基酸 氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸 氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine 含酰胺氨基酸 二 、 氨基酸的离解性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI 氨基酸的等电点 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 三、氨基酸的化学性质 1 (1)与茚三酮反应 用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 茚三酮 水合茚三酮 与茚三酮的反应 氨基酸的化学性质 1 （2）成肽反应 用途：是多肽和蛋白质生物合成的基本反应。 3．?-氨基和羧基共同参与的反应 四、氨基酸的应用 1.治疗药剂 1.精氨酸：对治疗高氨血症、肝机能障碍等疾病颇有效果； 2.天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症心脏病、肝病、糖尿病等。 3.半胱氨酸：能促进毛发的生长；甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等； 组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心