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3.4.2 3.4.3 4.蛋白质的构象单元 a-螺旋 β-折叠 卷曲的棒状结构 几乎是完全伸展  的片层结构 链内氢键 链间、链内氢键 大多数是右手a-螺旋 平行式和反平行式 β折叠结构与a-螺旋结构相比有如下特点: 结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合 。 多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,进一步盘旋、折叠形成特定的分子结构即为三级结构。 3. 3. 3.3 蛋白质分子结构与功能的关系 3.3.1 蛋白质的一级结构与 功能的关系 1. 2 3 1. 3. 2.牛核糖核酸酶的功能是水解RNA，其球状分子构象中含有四对二硫键。如果用尿素（8mol/L）和B-巯基乙醇处理，使其中的二硫键全部还原为巯基，酶的构象破坏，功能丧失。如及时除去尿素和B-巯基乙醇，酶可恢复原来的构象而恢复其催化功能。 3.4 蛋白质的重要性质 3.4.1 蛋白质的两性性质及等电点 3.4.2 蛋白质的胶体性质 3.4.3 蛋白质的相对分子质量 3.4.4 蛋白质的沉淀反应 3.4.5 蛋白质的变性与复性 3.4.6蛋白质的紫外吸收与显色反应 3. 3. 3. 3. 3. 3. 3. 肽的命名是根据氨基酸残基的数目决定的： 寡肽：十个以下AA残基组成的肽。 多肽：超过10个AA残基组成的肽。 多肽链：由多个AA以肽键连接的一条链。 3. 1、二硫键：两个Cys残基的-SH经氧化作用而形成。 2、氢键：多肽链中负电性很强的N、O原子孤对电子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。 3、范德华力：范德华吸引力，产生于极性基团之间和极性基团与非极性基团之间。 2. 维持蛋白质构象的作用力： 5、离子键：也称盐键，它是正、负电荷之间的一种静电相互作用。 6、 酯键：AA残基的-OH与另-AA的COOH脱水形成酯键。 7、配位键： 两个原子之间由单方面提供共用电子对形成的共价键称为配位键, Pr中含有的金属离子以配位键相连。 4、疏水作用力：疏水基团之间的相互作用力。主要指疏水基因避开水分子而互相靠近聚集的作用。 测定了肽链结构时得到的数据如下： 3. 肽键的部分双键性质： 肽键 胺键 异氰 C—N C—N C=N 键长 0.132 0.147 0.127 转动 不能 能 不能 性质 部分双键 单 双 肽平面（酰胺平面）：由于肽键的部分双键性质，不能自由旋转，使其两端相关原子保持在一个刚性平面上。 P.44 在肽链的主链中，只有Ca-N1(φ), Ca-C2(ψ)是单键,可以自由旋转，所以多肽链可以形成特定的构象。 实际上一个天然的蛋白质多肽链在一定条件下，只有一种或很少几种构象，而且相当稳定,这是因为: （1）主链上三分之一是肽键，具双键性质不能旋转。 （2）主链上还有侧链，其大小及带电情况不同。它们在单链旋转时产生空间位阻和静电效应，制约着大量的构象形成。 * * 3 蛋白质 3 3. 3. 3. 3 3. 3 可变部分 3. 1、除Pro为α-亚AA外，其余氨基酸均为α-AA。 2、α-碳原子上均有一个氨基和一个羧基。 3、除Gly外，其余氨基酸都有一个不对称碳原子，有旋光性。 4、除Gly外，其余蛋白质AA都是L型AA。 P. 34 3. 从营养学的角度可分为： （1）非必需AA（12种）：可由机体自身合成。 （2）必需AA（8种）：不能在生物体（动物、人体）内转化合成，必需由食物供给的氨基酸。 Val Ile Leu Phe Met Trp Thr Lys 3. 在酸性条件下,甘aa以阳离子形式存在，可以看作是一个二元弱酸，有两个可以解离的H+ ，即COOH上的H+和NH3上的H+。 它的分解步骤如下: P.36 中性AA: pI=(pK1+pK2)/2(侧链没有可以解离的基团) 酸性AA: Glu、Asp、pI=(pK1+pKR)/2 碱AA: Arg、Lys、His、pI=(pK2+pKR)/2 归纳AA等电点的计