蛋白质 教学 讲义.pptVIP

蛋白质（Proteins）;1. 按化学成分分类: 单纯蛋白: 核糖核酸酶、肌动蛋白 结合蛋白: 血红蛋白、细胞色素、糖蛋白、脂蛋白 2. 按物理特性及形状分类： 球蛋白: 疏水性氨基酸在内，亲水性在表面，溶于水。 纤维蛋白: 细棒状或纤维状，不溶于水。 3. 按生理作用分类 酶、运载蛋白、结构蛋白、抗体、激素;蛋白质功能;蛋白质的重要性质 ;蛋白质变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变。;2.4 蛋白质的结构（ Structure of Protein）;Assembled subunits;蛋白质的一级结构 （Primary Structure ）;镰刀形细胞贫血病（血红蛋白分子病）  (Sickle-cell Hemoglobin, HbS);镰刀形细胞贫血症的红细胞 ;普尔基涅神经元 ;蛋白质的二级结构  ( Secondary Structure);蛋白质的二级结构 ;蛋白质的二级结构 α- 螺旋 ;侧链对α- 螺旋的影响 不稳定因素： 相邻侧链为正电荷或负电荷的排斥作用； 相邻侧链空间位阻大，对螺旋起阻碍作用； Pro：N-Cα键是无法旋转的，螺旋将中断而形成扭 结；还有Nα上无H，无法形成氢键。 Gly：侧链过于小而导致构象太“柔顺”。 稳定因素： 相隔3个残基的2个侧链（n, n+5侧链）上有正电荷和负电荷将形成离子键结合。 相隔3个残基的2个侧链（n,n+5侧链)都是疏水侧链将疏水连接（疏水作用）;莱纳斯·卡尔·鲍林Linus Carl Pauling (1901-1994);1945年8月6日原子弹（男孩）爆炸后，浓烟笼罩广岛上空。;蛋白质的二级结构 α- 螺旋举例 ;;α-角蛋白富含Cys残基，α-螺旋间以S-S连接增加稳定性。 硬角蛋白：富含二硫键如毛发、指甲、角等。 软角蛋白：含有少量二硫键如皮肤、愈伤组织等。;;蛋白质的二级结构 α- 螺旋举例 ;; β- 折叠的两种类型： 平行式 反平行式 ;蛋白质中β- 折叠的混合结构;丝心蛋白（ fibroin ）; 羊毛衫等羊毛制品在热水中变长, 洗后在干燥器内干燥，则收缩，但丝制品进行同样处理，却不收缩，请解释这两种现象。;Pro、Gly常在β-转角序列中存在;; 又称自由回转，是指没有一定规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域，是形成蛋白质三级结构所必需的。;蛋白质的二级结构; 蛋白质的三级结构 （Tertiary Structure）;例: 肌红蛋白（Myoglobin，Mb）;抹香鲸肌红蛋白的三级结构 ;四级结构：两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。;蛋白质的四级结构;The Nobel Prize in Chemistry 1962;;蛋白质一级结构的测定 ; 蛋白质相对分子质量已知时，根据末端氨基酸残基的摩尔数和蛋白质的摩尔数确定肽链数目。 ;3. 分析多肽链的氨基酸组成;化学法： 溴化氰水解法（CNBr法） 酶降解法： 利用某些蛋白水解酶，进行选择性降解。;酶降解法;H- Trp-Pro-Arg-Gly-Tyr-Gln-Lys-Met-Phe-Ser -OH;5. 多肽链末端氨基酸测定;PITC;PITC;6. 重建完整肽链序列;采用胃蛋白酶水解特点： ①专一性低、切点多； ② pH=2，二硫键稳定；;下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中: CNBr , 异硫氰酸苯酯 , 丹黄酰氯 ,尿素, β-巯基乙醇 , 茚三酮 , 过甲酸, 胰蛋白酶, 胰凝乳蛋白酶其中哪一个最适合完成以下各项任务?(a)测定小肽的氨基酸序列. (b)鉴定肽的氨基末端残基.(c)不含二硫键的蛋白质的可逆变性.若有二硫键存在时还需加什么试剂?(d)在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键.(e)在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键.(f)在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键.;蛋白质折叠和结构预测 ;错误的蛋白质折叠引起的疾病;牛脑海绵状病 （Bovine spongiform encephalopathy (BSE)） 俗称“疯牛病” (cow mad disease);The Nobel Prize in Physiology o