生物化学。王。第二章蛋白质.pptVIP

α－氨基酸的结构通式 由蛋白质水解生成的常见氨基酸只有20种。除脯氨酸外，其它19种氨基酸在结构上都有共同点：羧基所连的α－碳原子（Cα）上连接一个氨基，所以称为α－氨基酸。连接在α－碳原子上还有一个可变的侧链基团，称R基，最简单的是一个氢原子，不同的氨基酸的区别就在与R基不同。 （1）中性氨基酸（5种） 特点：R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点。（6 .0±0.03）Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。 从Gly至Ile，R基团疏水性增加 （2） 含有羟基和硫的氨基酸（共4种） 特点：Ser的-CH2 OH基（pKa=15）在生理条件下不解离，但在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。 Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，形成糖蛋白。 Cys的R中含巯基（-SH），具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸。 （4）碱性氨基酸（2种） 特点：Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 特点：这三种氨基酸具有紫外吸收， 色氨酸（Trp）和酪氨酸（Tyr）在280nm附近，吸收最强；苯丙氨酸（Phe）在259nm附近，吸收最强。因为每种蛋白质中都含有这三种氨基酸，紫外吸收法测定蛋白质含量就是根据样品在280nm附近，紫外吸收值。 在维持蛋白质的三维结构中起着重要（蛋白质的疏水核心）。 β-Ala（泛素的前体）、γ-氨基丁酸（神经递质） 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环的中间物。 2.1.2.1 氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线 起点： 100% G+ 净电荷：+1 第一拐点： 50%G + ，50%G± 平均净电荷：+0.5 pH=pK1+lg[G±]/[G+] = pK1 = 2.34 第二拐点： 100%G± 净电荷：0 等电点pI=5.97 第三拐点：50%G± ，50%G- 平均净电荷：-0.5 pH=pK2+lg[G-]/[G±]=pK2=9.6 终点： 100% G- 净电荷：-1 在pH2.34和pH9.60处，Gly具有较强缓冲能力。 （三）氨基酸的等电点（isoelectric point,pI) 等电点(pI)：在溶液中，当氨基酸分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该种氨基酸的等电点。 在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，处于等电兼性离子状态，少数解离的阳离子和阴离子，两者数目和趋势相等。 对于侧链R基不解离的中性氨基酸来说,其等电点是pK1和pK2的算术平均值。 pI=1/2(pK1+pK2) Gly（甘氨酸）只有一种构型,无旋光性 Thr（苏氨酸）和Ile（异亮氨酸）有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L-型。 3、氨基酸的光吸收性 所有的α-氨基酸在可见光区都无光吸收，在紫外区（≤200nm）都有光吸收，在近紫外区（200∽400nm）仅少数氨基酸有光吸收，它们的吸收高峰是： Try∽275nm； Trp∽280nm； Phe∽257nm。 所有蛋白质分子中都含有以上三种氨基酸，故在280nm处测定样品中的蛋白质含量。 ??L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物。 L-别一苏氨酸和D-别-苏氨酸组成消旋物 2.1.2.3 氨基酸的化学性质 苄氧甲酰氯 叔丁氧甲酰氯 对-甲苯磺酰氯 邻苯二甲酸酐 3、?? 烃基化反应 西佛碱是某些酶促反应的中间产物（如转氨基反应的 中间产物）。 氨基被保护后，羧基可与二氯亚砜或五氯化磷反应，生成酰氯， 使羧基活化，在多肽的人工合成中常用。 ? 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应，生成紫色物质（λmax=570nm）。 肽键两端一端带游离氨基称为氨基端（N端），另一