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2018-03-31 发布于湖北
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chromatographic methods for protein purification：蛋白质纯化色谱法

Chromatographic methods for protein purification My Hedhammar, Amelie Eriksson Karlström, Sophia Hober Royal Institute of Technology, AlbaNova University Center, Dept. of Biotechnology, SE-106 91 Stockholm, Sweden Protein Purification 3 Chromatography 3 1. Ion Exchange Chromatography 5 1.1. Charge Properties of Proteins 5 1.2. The Stationary Phase 6 1.3. The Mobile Phase 7 1.3.1 Elution Strategies 7 1.4. Features 8 2. Chromatographic Methods Based on Hydrophobicity 9 2.1. Hydrophobicity 9 2.2. Hydrophobic Interaction Chromatography 10 2.2.1 The Stationary Phase 10 2.2.2 The Mobile Phase 11 2.2.2.1. Elution Strategies 12 2.2.3 Features 12 2.3. Reversed Phase Chromatography 13 2.3.1 The Stationary Phase 13 2.3.2 The Mobile Phase 14 2.3.2.1. Ion Suppression 14 2.3.2.2. Ion Pairing 15 2.3.2.3. Elution Strategies 15 2.3.3 Features and Applications 15 2.3.3.1. Reversed Phase High-Performance Liquid Chromatography 15 3. Affinity Chromatography 16 3.1. The Stationary Phase 16 3.1.1 Ligands 17 3.1.2 Spacer Arms 17 3.1.3 Ligand Coupling 17 3.2. The Mobile Phase 19 3.2.1 Elution Strategies 20 3.3. Features 21 3.4. Applications 21 3.4.1 Immunoaffinity 21 3.4.2 Purification of Immunoglobulins 22 3.4.3 Purification of Glycoconjugates 22 3.4.4 Purification of DNA-Binding Proteins 22 3.4.5 Purification of Receptor Proteins 23 3.4.6 Purification of Enzymes 23 3.4.7 Purification by the use of Synthetic Dye Ligands 23 3.4.8 Isolation of Cells 23 3.4.9 Isolation of Nucleotides 23 3.5. Affinity Tags 23 4. Immobilized Metal Affinity Chromatography 24 4.1. Metal Ion Affinities 24 4.2. The Stationary Phase