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C、α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋两种，天然蛋白质中多为右手螺旋。几乎所有α螺旋都是右手螺旋。如1978年有人在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现第226-229位的Aa残基形成一圈左手螺旋。 ② 稳定因素 氢键（链内） Aa的组成和序列 R基电荷: 如polyLys R基大小: 如Gly R基结构：如Pro中断形成结节 （2）β-折叠 1951年Pauling等人提出 ① 结构特点 A、蛋白质分子中两条或多条完全伸展的多肽链彼此侧向聚集在一起，相邻肽链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键，这种构象叫β-折叠。 B、相邻多肽链可以是平行的（重复周期0.65 nm），也可以是反平行的（重复周期0.70 nm），但反平行的较稳定。如蚕丝丝心蛋白。 C、在纤维状蛋白质中，β-折叠氢键主要在不同肽链之间形成，而在球状蛋白质中既可以在不同肽链或不同分子之间形成，也可以在同一肽链的不同肽段之间形成。 ② 稳定因素—链间氢键 （3）β-转角和β-凸起 β转角（β-turn）是一种简单的二级结构元件，球状蛋白质中广泛存在的—种结构，位于球体分子表面。蛋白质分子的多肽链上经常出现180°的回折，在这种肽链的回折角上就是β-转角结构，第n个Aa残基C=O上的氧与第n+3个Aa残基N-H上的氢之间形成的。如Pro和Gly。 β-凸起（β-bugle）是一种小的非重复性结构，可以看作反平行β折叠片中一种不规则情况而存在。如果在β折叠片的一股中额外增加1个氨基酸残基，该残基位于2个正常氢键之间，这样在凸起的折叠股上是2个残基，而另一侧的正常股上是1个残基，这种非重复性结构称之为β凸起（图3-37）。β凸起可引起多肽链方向的改变，但改变的程度不如β转角。 （4）自由回转 指没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性中心往往位于无规卷曲中。 （四）超二级结构和结构域 1. 超二级结构 1973年M.G.Rossman提出 （1）概念 超二级结构是指若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用形成有规则的，在空间间上能辨认的二级结构组合体。在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域。 （2）类型 αα、βαβ、ββ 2.成肽反应 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合成肽，形成的键称肽键。 （四）R参加 氨基酸侧链带有多种功能基团（羟基、酚基、巯基、咪唑基、胍基、吲哚基、甲硫基以及非α-氨基、非α-羧基等），每种功能基团又可以和多种化学试剂起反应 1. Pauly反应-Tyr、His 酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物（例如对氨基苯磺酸重氮盐）反应生成显色物质，可用于定性、定量测定。酪氨酸生成的为桔黄色化合物，组氨酸生成的为棕红色化合物。 2. 坂口反应-Arg 精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应，生成深红色的化合物。此反应用于胍基的鉴定。 3. 米伦反应-Tyr 酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应，生成白色沉淀，加热后变红，这是鉴定酚基的特性反应。 4. 乙醛酸反应-Trp 色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环。此反应用于鉴定吲哚基。 5. Folin-酚试剂反应-Tyr、Phe 蛋白质中的酪氨酸和苯丙氨酸残基可还原Folin—酚试剂中的磷钼酸盐—磷钨酸盐，生成深蓝色物质（钼兰和钨兰的混合物）。在一定的条件下，蓝色深度与蛋白质的量成正比，可用于蛋白质含量的测定。Folin—酚试剂法（又称Lowry法）是蛋白质测定方法中最灵敏和应用最广泛的方法之一。 6. 精氨酸的侧链反应-Arg 精氨酸侧链的胍基在硼酸钠缓冲液中可与1，2-环己二酮或丁二酮生成稳定的环类缩合物。在存在一定浓度的羟胺时，此缩合物可发生逆转，重新生成精氨酸。此反应常用于蛋白质的化学修饰研究。 7.半胱氨酸巯基及胱氨酸二硫键反应-Cys ①卤代烷类反应 半胱氨酸的-SH是很活泼的，反应性很高。在微碱性条件下，可解离成硫醇阴离子（