生物化学重点总结 期末考试试题.docVIP

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章 氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下， [共轭碱]/ [共轭酸]（ [A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（ [A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由(-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应 用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应 用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应 用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应 用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应 用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由(-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应 用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点 定义:是多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象。二级结构的分类 (-螺旋(-折叠(-转角 （1）α-螺旋的特点：右手螺旋 =每一圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54 nm； =每一个氨基酸的C=O键中的氧和后面第四个氨基酸的N-H键的氢形成氢键； =R基指向螺旋的外部。 （2）(-折叠的特点： 维持β-折叠的力量：链间的氢键 β-折叠的形状：1)肽链呈现锯齿状 2)几乎完全伸展，按层平行排列。 β-折叠有平行式和反平行式两种形式。 =平行式：两条链的走向相同 =反平行式：两条链的走向相反 反平行式更稳定 氨基酸残基中的R基在折叠面的两侧交替出现。 （3）(-转角的特点： 由四个氨基酸残基组成; 第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键。 10、蛋白质的三级结构 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。 作用力：疏水相互作用、氢键 、范德华力、共价交联、静电引力。 11、蛋白质的四级结构 多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。 由多条独立肽链通过非共价键所结合形成的结构形式。单个的肽链称为亚基或亚单位。维持亚基之间的化学键主要是疏水力。多个亚基聚集成寡聚蛋白； 12、疏水相互作用力概念 蛋白质中的疏水基团彼此靠近，聚集以避开水的现象。 非极性分子之间一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 13、超二级结构及结构域的概念 也称基元，是二级结构的组成结构，这类结构存在于大量的各种不同的蛋白质结构中具有一种特定功能或是作为大的功能单位结构域的一部分。 结构域：三级结构内由几个超二级结构单位组成的分立的，独立折叠的结构单位。 14、抗体——体内能够识别外来物质的蛋白质， 又称为免疫球蛋白 两个最显著的特点，一是高度特异性,二是多样性 15、蛋白质的变性作用 环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏，导致生物活