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第三节 蛋白质的二级结构;一 肽平面（peptide plane）： 蛋白质多肽链是由许多的氨基酸以肽键连接形成的，其基本结构是： H O H O H O NH2 -Cα-C-N-Cα-C-N- Cα-C-N- … R H R H R H 其中虚线框内的部分形成一个肽(基)平面。;肽平面结构特征:;季兜秒岭夜攻亩忠且燃卞暂坝赐枝驱娃沟酿内赋软樊嫉洽硼闭孔酪根庶央2 蛋白质结构-1课件2 蛋白质结构-1课件;二面角取值的定义：;完全伸展的多肽主链构象;二 Ramachandran 图(拉氏图， ? ? map) ;三 二级结构类型: (一) 螺旋结构: 主要维持力是氢键 整数螺旋，非整数螺旋； 右手螺旋，左手螺旋 1. ?-系螺旋 ： O H - C [ NH - C?H R - CO ]n N - n: 每个NH与其前第n个肽单位的CO形成氢键 N: 氢键所封闭的环内原子数 N=3n+4 S: 每圈螺旋所包含的aa残基平均数 ; (1) 右手?-helix ( 3.6 13r )： ? = - 57o， ? = - 48o 结构特点: ?完全符合立体化学原则 n=3 N=13 S=3.6 半径 r =2.3Ao ?右手，螺距=0.54nm, 3.6aa/圈, 0.15nm /aa残基 ?螺旋之间形成链内氢键， 氢键的取向平行于螺旋轴;? 螺旋的极化与帽化 (helix dipole and capping);? R基对?-helix的影响: 连续分布的极性氨基酸侧链， 将影响?-helix的稳定性 Pro是?-helix的破坏者 Gly大量存在很难形成 ?-helix ?-碳原子有分支将影响螺旋形成 （2）左手?-helix ( 3.6 13l )： n=3 N=13 S=3.6 ?- 碳原子与骨架上的C=O氧原子过于接近，构象不够稳定。 ;(3) 其它?-系螺旋: 310-螺旋: n=2 , S=3 ?=- 49o, ? =-26o 位于?-螺旋末端 ?-螺旋: 4.416-螺旋 n=4 , S= 4.4， 螺旋半径=2.8Ao 螺距=0.484nm 存在于过氧化氢酶 非典型?-螺旋： N-H···O三原子不在一条线且距离较远，常出现在?-螺旋末端。溶菌酶、胰岛素、肌红蛋白等;2 γ-系螺旋：;3 胶原螺旋:;(二 )β-折叠(β-sheet);类型;(三) 回折结构(reverse turn) 1 β-转角(β-turn)： 特点: ? 由4个aa构成 ?? 由第1个aa与第4个aa之间 形成一个氢键维持 ? 形成180°的转弯 ? C?1和C?1间距离?0.7nm ? I型: 中间肽平面的C=O与 两个-R 基呈反式 II型: 顺式, 要求aa3为Gly * 有时将310-螺旋看作是III型;? β-turn的构象是由第2和第3个aa残基的二面角决定的: ? β-turn在蛋白质中出现几率很高，约占残基总量的1/3，常出现于球蛋白的表面，主要由亲水aa构成;2. γ-转角(γ-turn)： 特点: ? 由3个aa组成 ? 靠两个氢键维持 ? 形成180°转角 如：嗜热菌蛋白酶(thermolysin) 的第25 ~27个aa ; (四) β-发夹和Ω-环 1. β-发夹(β- hairpin): 特点: (1) 有一条肽链弯曲形成，两条等长相邻反向平行 (2) 氢键大约1-6个 (3) 10-11个氨基酸残基 (4) β-发夹分为4类：; 2. Ω-环(Ω-loop )