酶化学本质与作用特点.pptVIP

第八章 酶;酶学研究历史;酶的化学本质;酶的组成;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;酶的作用特点;（一）酶促反应具有极高的效率 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;（三）酶促反应的可调节性;酶的命名和分类;系统命名法;系统分类及编号;酶的作用机制;酶催化作用的中间络合物学说;（二）中间产物学说;反应总能量改变 ;酶的活性中心;;活性中心内的必需基团;;酶作用的辅助因素;临近定向效应： 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心，一方面底物在酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应的基团相互接近，并被严格定向定位，使酶促反应具有高效率和专一性特点。 “张力”和“形变” ： 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。 ;锁钥假说(lock and key hypothesis)： 酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 诱导契合假说（induced–fit hypothesis): 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。 ;酸碱催化： 酸-碱催化可分为狭义的酸-碱催化和广义的酸-碱催化。酶参与的酸-碱催化反应一般都是广义的酸－碱催化方式。 广义酸－碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。 酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。 His 残基的咪唑基是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。 ;(4)共价催化： 催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。 酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等。 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。 ;与催化作用相关的结构特点 (1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限（部位）。 ;蜒冰吹涉译洁觅挣世亡辉福犯热席击莫身滇蔓狙惰溜疏陵匝忽唇弧务鹊帚酶化学本质与作用特点酶化学本质与作用特点; 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 ;双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 ;pH对酶促反应的影响;酶浓度对酶促反应的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。 ;当反应速度为最大反应速度一半时;（二）Km与Vmax的意义; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;抑制剂对酶促反应的影响;（2）可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。;[E];①竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。;竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ： ;②非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。;非竞争性抑制作用的Lineweaver–Burk图 ：;激活剂对酶促反应的影响;使用激活剂注意;8.7　食品加工中重要的酶;糖酶;一、水解酶 ?1. α-淀粉酶 ? 也称液化型淀粉酶，能使淀粉不规则地水解。它存在于动物的唾液、胰脏及植物的麦芽中。此外，霉菌和细菌也产生此酶。钙对其有活化作用，其最适PH为5-7，最适温度约40℃，一些细