高四20章氨基酸、蛋白质.pptVIP

第二十章 氨基酸、蛋白质 第二十章 氨基酸、蛋白质 20.1 氨基酸 氨基酸的分类和结构： 根据－NH2和－COOH的相对位置 将氨基酸分为： α－、β－、γ－、δ－、ε－、ω－等 。 ② 根据－NH2和－COOH的相对数目： ③ 氨基酸的结构 由蛋白质获得的氨基酸，除甘氨酸外，分子中的α-C都是手性碳，且都是L-构型。它们与L-甘油醛之间的关系如下： 20.1.2 氨基酸的制法 (1) 蛋白质水解 (3) Gabrial法 (4) Strecker合成 20.1.3 氨基酸的性质 物性、物态： α－AA均为无色晶体，易溶于水，难溶于有机溶剂，m.p较高（同时分解）。 旋光性： 除甘氨酸外，所有天然存在的α－AA都含有*C，且*C的构型均为L－型（若以R/S法标记，则为S－型）。 化性： ①分别具有－NH2、－COOH的性质； √②－NH2、－COOH的相互影响，两性、等电点； ③特殊反应。 (1) 羧基的反应 (2) 氨基的反应 (3) 两性和等电点 ∴它既能与酸成盐： 等电点 当AA溶于水时，－COOH与－NH2都可电离： 加酸或加碱于氨基酸水溶液中，可调节－COOH和－NH2的电离程度，使－COOH和－NH2的电离程度相同，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点： 不同的氨基酸，其等电点不同 (4) 与水合茚三酮的反应 什么是水合茚三酮 ？ 20.2 多肽 20.2.1 多肽的分类和命名 肽——α-AA分子间失水，以 (酰胺键、肽键)相连而成的化合物。 由两个α-AA分子间失水而成的肽称为二肽； 由三个α-AA分子间失水而成的肽称为三肽； 由多个α-AA分子间失水而成的肽称为多肽。 组成多肽的α-AA可以相同，也可不同。 命名： 以C－端为母体。例： 多肽在自然界中广泛存在，在生物体中起着各种不同的作用。例如，胰岛素可控制碳水化合物的正常代谢。牛胰岛素是由51个AA组成。 20.2.2 多肽结构的测定(自学) 为了确定肽的结构，通常必须进行如下测定： ①组成肽的氨基酸的种类； ②每种氨基酸的数目； ③这些氨基酸在肽链中的排列顺序。 酶解法： 用羧肽酶处理多肽，水解只发生在C-端；用氨肽酶处理多肽，水解只发生在N-端； 例如，某三肽结构的测定： 化学法： 利用某些有效的化学试剂，与多肽中的游离氨基或游离羧基发生反应，然后将反应产物水解，其中与试剂结合的氨基酸容易与其它部分分离和鉴定。例如： 20.2.3 多肽的合成 (自学) (1) 传统合成 (2) 固相合成和组合合成 固相合成的一般方法： 20.3 蛋白质 20.3 蛋白质 蛋白质和多肽都是由α－AA组成的，它们之间没有严格的区别。 一般M＞1万，叫蛋白质；M＜1万，叫多肽。 20.3.1 蛋白质的组成和分类 组成元素： C：50－55%，H：6.5－7.5%，O：19－24%， N：15－19%， S：0.23－2.4%，Fe、I、P等微量。 分类： 蛋白质结构复杂，只能根据形状、组成、生理作用、溶解度分类。 20.3.2 蛋白质的性质 溶液性质 蛋白质分子量高，其溶液具有亲水胶体的性质，不能透过半透膜。据此可分离、提纯蛋白质。 (2) 盐析 向蛋白质溶液中加入无机盐（如(NH4)2SO4、MgSO4、NaCl等），蛋白质可从溶液中析出。 盐析为可逆过程。（但若蛋白质在浓的无机盐溶液中久置会变性） 不同蛋白质盐析时所需盐的最低浓度不同。据此可分离蛋白质。 (3) 两性和等电点 与AA相似，蛋白质也是两性物质： ①蛋白质与强酸或强碱都能成盐； ②在强酸性介质中，蛋白质以正离子形式存在，在电场中向阴极运动； 在强碱性介质中，蛋白质以负离子形式存在，在电场中向阳极运动。 ③调节蛋白质溶液的pH值，总会在某一pH值下使蛋白质以偶极离子形式存在，所以蛋白质也有等电点。 ④不同蛋白质具有不同的等电点，据此可分离蛋白质。如梯度pH电泳。 (4) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等）作用时，蛋白质的