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第六章 酶(Enzyme) 一、酶学研究历史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 酶的定义：酶是一类由生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶） 第一节 酶促反应的特点与机理 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 （一)（除核酶外）酶的主要成分是蛋白质,极易受外界条件影响，在温和条件下作用。 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。 二、酶作用的专一性和诱导契合学说 （一）专一性类型 1、立体化学专一性 （1）旋光异构专一性：酶只能作用其中一种立体异构体；得到一种立体异构体。 丙酮酸+2H L-乳酸 （2）几何异构专一性：当底物是含有双键的顺反异构体时，酶只能作用其中一种。 延胡索酸+H2O L-苹果酸 2、非立体化学专一性 （1）键专一性 （2）基团专一性 （3）绝对专一性 酶专一性的“锁钥学说” （二）酶的专一性学说----诱导契合学说 一方面认为酶与底物之间互补，另一方面认为酶本身不是固定不变的，酶分子与底物的契合是动态的契合。酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。 酶专一性的“诱导契合学说” (二) 、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称 是以酶催化的整体反应为基础规定酶的名称要包括酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物，系统名中应包括两种底物的名称，并以：隔开。 ATP+D-葡萄糖 ADP+D-葡萄糖-6磷酸 ATP: D-葡萄糖磷酸转移酶 E.C 2.7.1.1 E.C: 国际酶学委员会 2: 转移酶 7:磷酸转移酶 1:以羟基作为受体的磷酸转移酶 1:D-葡萄糖作为磷酸基的受体 第二节酶的化学本质，结构与功能 酶的化学本质是蛋白质或核酸 一、酶的化学组成 (一)按化学组成酶可分为： 简单蛋白质酶----只含蛋白质称为单纯酶 结合蛋白质酶----除含蛋白质（酶蛋白）外，还含有一些非蛋白质小分子物质（辅助因子）称为结合酶。 对结合蛋白质而言，酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶，通常全酶才具有催化活性。在催化反应中，酶蛋白与辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白，而辅助因子则起对电子、原子或某些化学基团的传递作用。 (二)根据酶蛋白的特点和分子大小： ①单体酶(monomeric enzyme)：由一条多肽链组成，仅具有三级结构的酶。 ②寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 ③多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 二 酶的结构和活性部位 与催化作用相关的结构特点 (1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。 活性中心的特点 活性部位只占酶整个分子很小部分。通常只有几个aa残基组成。 酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活 性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠 近。 酶与底物的结合是活性部分与底物的形状发生诱导锲合的过程。 酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子就结合到这 个裂缝内，裂缝内含较多疏水基团，有利于结合催化。 活性中心内的必需基团 维生素B1和羧化辅酶 维生素B1又称硫胺素，在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。 维生素PP能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。 NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷