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第七章 氨基酸代谢 在生物体的降解代谢过程中,蛋白质十分重要,所谓蛋白质,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。蛋白质使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。 第一节 概述 维持细胞组织的生长、发育和修补作用。 细胞的主要成分之一——蛋白质，儿童生长发育与蛋白质的需求，特别是对大脑正常发育的影响。成人——组织更新。 转变为含氮化合物。 体内酶、核酸、多肽激素的合成。 氧化功能或转变为糖或脂肪。 机体18%能量来源于蛋白质，人体摄入蛋白质的标准可用氮平衡来衡量。 二、氮平衡 （一）定义：指机体摄入氮量并与同期内排出氮量（排泄物）之间的关系。 依据机体状况不同氮平衡可出现三种情况。 （二）氮的总平衡：摄入的氮量与排出氮量相等。表示蛋白质的合成等于分解（营养正常的成年人） （三）氮的正平衡：摄入的氮量大于排出的氮的氮量。表示蛋白质的合成大于分解（儿童、孕妇、恢复期病人） （四）氮的负平衡：摄入的氮量小于排出的氮的氮量。表示蛋白质的合成小于分解（营养不良或消耗性疾病）。 氮平衡对评价食物蛋白质营养价值、补充儿童及孕妇和恢复期病人所需的蛋白质及指导临床上有关疾病的治疗都有实用价值。 三、蛋白质的生理价值与必需氨基酸 （一）蛋白质的生理价值 蛋白质的生理价值= （二）必需氨基酸与非必需氨基酸 1、必需氨基酸：机体不能合成或合成量很少2、非必需氨基酸：机体能合成 第三节 氨基酸的一般代谢 ,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。 α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。 氧化脱氨基作用： 氨基酸在酶的催化下脱氢氧化的同时拌有脱氨的反应，称作氧化脱氨基作用。催化这一过程的酶有脱氢酶和氧化酶两类,脱氢酶中最重要的是谷氨酸脱氢酶,辅酶是NAD+或NADP+,它催化谷氨酸氧化脱氨,生成α-酮戊二酸。-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应。α-氨基酸的氨基在相应的转氨酶催化下转移到α-酮酸的酮基碳原子上,结果是原来的氨基酸生成了相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则形成了相应的氨基酸。这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶。转氨酶广泛存在于生物体内。 （三）联合脱氨基作用：氨基酸的转氨作用虽然在生物体内普遍存在,但只靠转氨作用并不能最终使氨基脱掉。同时,氧化脱氨作用也不能满足机体脱氨基的需要。因此一般认为L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨,而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的α-酮酸和谷氨酸,谷氨酸可通过二种方式氧化脱氨: 1、转氨酶—谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用。这种脱氨基作用是转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的,所以称为联合脱氨基作 2、转氨酶—嘌呤核苷酸循环联合脱氨作用 在正常情况下细胞中游离氨浓度非常低,反应由ATP供能。 谷氨酰胺还可通过血液循环运送到肾脏，在谷氨酰胺酶催化下水解为谷氨酸和氨。生成的氨可与肾小管中的酸结合成铵盐由尿排出。 3、重新利用 氨也可使α-酮酸氨化为营养非必需氨基酸；还可参加嘌呤、嘧啶等的合成。 四、α-酮酸的代谢 α-酮酸的代谢主要有三条途径。 （一）生成营养非必需氨基酸 通过氨基酸脱氨基作用的逆向途径，α-酮酸经转氨基作用或还原加氨基化反应生成相应的氨基酸。这是机体合成营养非必需氨基酸的重要途径。 （二）转变为糖和酮体 氨基酸所生成的α-酮酸可经特定代谢转变成糖和酮体。依转化产物不同，可将氨基酸分为三类： 1、生糖氨基酸 2、生酮氨基酸 3、生糖兼生酮氨基酸 （三）氧化供能 AA脱氨后可以转化糖代谢的中间产物，进行彻底氧化。 第四节 个别氨基酸的代谢 各种氨基酸由于R基的不同，又有各自的代谢特点。 一、氨基酸的脱羧作用 体内多种氨基酸可以进行脱羧基反应，生成相应的具有重要生理作用的胺类物质。 （一）脱羧作用 氨基酸在脱羧酶的催化下，放出CO2并生成相应胺的反应过程，叫做脱羧作用。 催化这类反应的脱羧酶特异性较强，其辅酶是磷酸吡哆醛。 重要氨基酸的脱羧反应 1、谷氨酸 脱羧产物是γ-氨基丁酸（GABA）。催化反应的谷氨酸脱氢酶，在脑组织中活性较高。 GABA是神经系统的主要抑制递质。VB6是该酶的辅酶，因此临床上用VB6神经性妊娠呕吐及小儿抽搐。 2、组氨酸 产物是组胺，组胺是一种血管舒张剂，有降血压、促进胃液分泌等作用。 3、色氨酸 产物是5-羟