《蛋白质的结构与功能.docxVIP

蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。组成蛋白质的元素主要有C、H、0、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100(一)组成人体蛋白质的氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸(甘氨酸除外）。L-氨基酸的通式如图1-2-1所示。连在一C00-基上的碳被称为α-碳原子，为不对称碳原子(甘氨酸除外），不同的氨基酸其侧链(R)不同。(二）氨基酸的分类20种组成人体蛋白质的氨基酸可以根据其侧链结构和理化性质的不同分为5类：①侧链含烃链的非极性脂肪族氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸；②侧链有极性但不带电荷的极性中性氨基酸，包括丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸；③侧链含芳香基团的芳香族氨基酸，包括苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸；④侧链含负性解离基团的酸性氨基酸，包括天冬氨酸和谷氨酸；⑤侧链含正性解离基团的碱性氦基酸，包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。 20种氨基酸中，脯氨酸和半胱氨酸的结构比较特殊。脯氨酸应属于亚氨基酸，N在杂环中移动的自由度受限制，但其亚氨基仍能与另一羧基形成肽链；半胱氨酸的巯基则容易失去质子，极性很强，2个半胱氨酸通过脱氢后可以与二硫键相结合，形成胱氨酸。（三）氨基酸的理化性质1.氨基酸具有两性解离的性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。2.含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。3.氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。(四）蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链氨基酸通过肽键连接而形成肽肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的or羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成(图1-24)的化学键。肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……，多肽链中有游离α氨基的一端被称为N末端，有游离α-羧基的一端被称为C末端，肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。 体内存在多种重要的生物活性肋这些生物活性肽都是低分子量的肽，有的仅三肽，有的属寡肽或多肽，在代谢调节和神经传导等方面起重要作用。如谷胱甘肽(GSH)和多肽类激素及神经肽。二、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构包括：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，后三者统称为高级结构或空间结构。(一）氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指在蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一级结构中主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。(二）多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构中主要的化学键是氢键。参与肽键形成的6个原子在同一平面上参与肽键的6个原子0α、、0、Ν、N、0于同f平面，Cal和C。2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元，如图1-223所示。α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构。蛋白质二级结构包括α螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲4种形式，前二者是蛋白质二级结构的主要形式。在α螺旋结构（图1-2-4)中，多肽链的主链围绕中心轴做有规律的顺时针方向螺旋式上升，即所请右手螺旋；其Ψ为一47°，令为-：57°。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每3. 6个氨基酸残基螺旋上升一圈(即旋转360°)，螺距为0. 54mn℃r螺旋的每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固螺旋结构。β·折叠使多肽链形成片层结构β-折叠与cr螺旋的形状截然不同，呈折纸状。在β-折叠结构中