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第六章 酶化学 本章内容： 酶的概述 一、酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及组成 三、酶的命名与分类 四、酶的结构与功能的关系 酶(Enzyme)的概念: 酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。 一、酶催化作用特点： 与一般化学催化剂相比，其共性有： 1、用量少而催化效率高； 2、不改变化学反应的平衡点； 3、可降低反应的活化能： （一）催化效率高： 通常要高出非生物催化剂催化活性的106-1013倍。 （二）、具高度专一性 一种酶只能催化一种或一类十分相似的反应。 底物（substrate ，S)：酶作用的物质。 绝对专一性：只作用一种底物。 相对专一性：作用于一类底物。 酶作用的专一性 酶的专一性：一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的物质，并催化某种类型的反应。这种特性称为酶的专一性，又叫做酶的特异性或选择性。 绝对专一性：只能作用于某一底物。 胰蛋白酶的基团专一性 消化道几种蛋白酶的专一性 立体异构专一性 酶只能催化一种立体异构体发生某种化学反应，而对另一种立体异构体则无作用。 （三）、酶易失活： 凡使pr变性的因素都可使酶破坏, 酶在温和条件下作用。 （四）、酶活性受多种方式调控： 如：抑制剂、反馈抑制、酶原激活、激素等。 （五）、有些酶的活性与辅酶、辅基 及金属离子有关。除去，酶失活。 二、酶的化学本质 1、大多数酶是蛋白质： 元素组成与分子量 化学结构与空间结构； 理化性质:两性性质；胶体性质； 变性失活；可被蛋白酶分解；结晶；测序。 2、某些RNA具有催化活性,将本质为RNA 的酶称核酶（ribozymes)。 三、酶的命名与分类 （一）酶的命名 酶的命名有两种方法：系统名、惯用名 惯用名：命名原则 ①根据酶催化反应的性质来命名。 如催化水解反应的酶----水解酶 催化氧化反应的酶----氧化酶或脱氢酶 催化转移氨基的酶----转氨酶 ②根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名。 ③根据酶的来源命名。如细菌淀粉酶、胃蛋白酶。 系统名: 每个酶有两个名称：系统名、惯用名 惯用名：简单、便于使用； 系统名：明确标明酶的底物及催化 反应的性质。 （二）酶的分类1、根据酶的组成分类： （1）、单纯酶（简单蛋白质）： 其活性仅取决于其蛋白质结构。 如：蛋白酶、淀粉酶等。 （2）结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶 辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。 按与酶的结合程度: 辅酶(coenzyme): 结合较松，可透析去除； 辅基(prosthetic grup)： 结合较紧，透析不易除去。 酶蛋白——负责专一性； 辅因子——负责电子、原子或基团转移。 同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性。 2.按酶的分子特点分： （1）、单体酶：一条肽链构成。 （2）、寡聚酶：几条到多条肽链（相同或不同）组成。 （3）、多酶体系：几种酶彼此嵌合的复合体， 有利于一系列反应连续进行。 （4）、多功能酶（串联酶）：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有不同催化功能的酶。 3.国际酶学委员会(Enzyme Commision)根据酶催化反应的类型分类 （1） 氧化还原酶类 （2） 转移酶类 （3） 水解酶类 （4） 裂解酶类 （5） 异构酶类 （6） 合成酶类 酶的编号 EC 为 Enzyme Commision 酶学委员会缩写 四、酶的结构与功能的关系一、酶的活性中心 （一）酶的活性中心概念： 活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化作用的空间部位。 实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。 活性中心的实质 活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的几个aa残基或其上的某些基团。 活性中心以外的部分对酶催化次要但对活性中心形成提供结构基础。 活性中心的功能部位： 结合部位：酶分子上与底物结合的部位。 催化部位：底物在此发生一定的化学变化。 （三）活性中心的特点： 1、仅为酶体积的很小部分； 2、具有一定的空间构象； 3、S与E靠次级键结合； 4、是由特定空间构象维持的一个裂隙。 （四）研究酶活性中心的方法： 1、通过研究专一性底物判断确定E活