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第一节 氨基酸与多肽
一、氨基酸的结构与分类
1.氨基酸是蛋白质的基本单位
2.构成人体蛋白质的氨基酸是L-α-氨基酸
3.L-α-氨基酸含有不对称碳原子,甘氨酸除外
记忆小窍门:甘氨酸,即甜味氨基酸
4.氨基酸的分类
(1)酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸
(2)碱性氨基酸:赖、精和组氨酸
(3)极性中性氨基酸:丝、苏、谷氨酰胺、天冬酰胺、半胱氨酸
(4)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、脯氨酸
(5)芳香族氨基酸:苯丙、色、酪
二、肽键与肽链
肽键:氨基酸的氨基和羧基形成的酰胺键
(1)氨基和羧基形成
(2)一定程度的双键性质
(3)维系蛋白质一级结构的主要力量
第二节 蛋白质的结构
一、一级结构
1.一级结构是氨基酸的排列顺序
2.肽键是维系一级结构的主要力量。除此以外,还有二硫键 (两个半胱氨酸之间形成二硫键)。
3.蛋白酶水解是使蛋白质的肽键被水解,变成氨基酸残基。
二、二级结构
1.二级结构是多肽链主链的空间结构,不涉及侧链
2.氢键是维系二级结构的主要力量。
3.代表性结构:α-螺旋,β-折叠,β-转角
4.α-螺旋:右手螺旋、3.6个氨基酸一圈、螺距是0.54nm
三、三级结构
1.三级结构是多肽链所有原子的空间排布
2.疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力量是维系三级结构的主要力量。
四、四级结构
1.具有四级结构的蛋白质是有两条或者以上的肽链构成
2.每一条肽链都有自己的一、二、三级结构,这条肽链 叫做亚基。
3.亚基可以相同,也可以不同
4.亚基的立体排布和相互关系叫做四级结构
5.由亚基构成的蛋白叫做寡聚蛋白
6.独立的亚基没有生物学活性
第三节 蛋白质的结构和功能的关系
一、一级结构与功能的关系
1.一级结构是空间构象的基础
2.一级结构是功能的基础
3.一级结构并不是决定空间构象的唯一因素
4.蛋白质的一级结构与分子病
镰刀红细胞贫血:一个氨基酸(谷→缬)的差异
二、高级结构与功能的关系
2.血红蛋白的空间构象变化与结合氧
O2与Hb结合后引起Hb构象变化,进而引起蛋白质分子功能改变的现象,称为别构效应。
3.构象病
因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能,或错误折叠导致错误定位引起的疾病,称为蛋白质构象病。
举例:阮病毒(疯牛病)
第四节 蛋白质的理化性质
二、沉淀
1.盐析
2.重金属盐沉淀蛋白质
3.生物碱试剂与某些酸沉淀蛋白质
4.有机溶剂沉淀蛋白质
三、变性
在理化因素作用下,使蛋白质的空间构象破坏,导致蛋白质的理化性质的改变。
变性后的蛋白质的生物活性丧失。
要点:
变了:①空间构象改变
②蛋白质的理化因素改变
不变:①一级结构未变
②肽键未断裂
一、核苷酸的分子组成:磷酸、戊糖和碱基
1.戊糖:
DNA:脱氧核糖
RNA: 核糖
2.碱基:
DNA:A G T C
RNA: A G U C
A: 腺嘌呤; G: 鸟嘌呤 ;T :胸腺嘧啶;
C:胞嘧啶;U:尿嘧啶
考点:核酸分子中共有碱基多少种:5种
二、核酸
考点:(1)元素:C H O N P
(2)P(磷)相对恒定
(3)3’,5’-磷酸二酯键
第二节 DNA的结构和功能
二、DNA的一级结构:核苷酸的排列顺序
三、DNA的二级结构---双螺旋结构
1.相互平行、走向相反(一条3’-5’;一条5’-3’)
2.右手螺旋
3.磷酸和脱氧核糖位于外侧(骨架),碱基位于内侧
4.A与T之间2个氢键;G与C之间3个氢键
5.氢键是横向的力量;碱基堆积力是纵向的力量
6.每两个碱基对平面之间的距离是0.34nm;螺距是3.4nm,含10个碱基对。
五、DNA的功能
1.荷载遗传信息
2.基因复制和转录的模板
第三节 DNA变性及其应用
一、核酸的紫外吸收
核酸在260nm处有最大吸收峰,利用此特点进行定量和纯度分析。
二、DNA的变性和复性
1.变性:解链 (氢键断裂)
2.复性:解开的链重新复合
第四节 RNA的结构和功能
一、mRNA
1.蛋白质生物合成的模板
2.真核生物mRNA的结构特点
单顺反子:一条基因,一个蛋白质
5’端帽子(m7G);
3’尾巴(poly A);
3.原核生物mRNA的结构特点
多顺反子:多个基因在一条链上
无帽子无尾巴;
没有修饰碱基
二、tRNA
1.转运
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