氨基酸与多肽讲解.docVIP

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第一节 氨基酸与多肽   一、氨基酸的结构与分类   1.氨基酸是蛋白质的基本单位   2.构成人体蛋白质的氨基酸是L-α-氨基酸   3.L-α-氨基酸含有不对称碳原子,甘氨酸除外   记忆小窍门:甘氨酸,即甜味氨基酸   4.氨基酸的分类   (1)酸性氨基酸:谷氨酸和天冬氨酸   (2)碱性氨基酸:赖、精和组氨酸   (3)极性中性氨基酸:丝、苏、谷氨酰胺、天冬酰胺、半胱氨酸   (4)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、脯氨酸   (5)芳香族氨基酸:苯丙、色、酪   二、肽键与肽链   肽键:氨基酸的氨基和羧基形成的酰胺键   (1)氨基和羧基形成   (2)一定程度的双键性质   (3)维系蛋白质一级结构的主要力量 第二节 蛋白质的结构   一、一级结构   1.一级结构是氨基酸的排列顺序   2.肽键是维系一级结构的主要力量。除此以外,还有二硫键 (两个半胱氨酸之间形成二硫键)。   3.蛋白酶水解是使蛋白质的肽键被水解,变成氨基酸残基。   二、二级结构   1.二级结构是多肽链主链的空间结构,不涉及侧链   2.氢键是维系二级结构的主要力量。   3.代表性结构:α-螺旋,β-折叠,β-转角   4.α-螺旋:右手螺旋、3.6个氨基酸一圈、螺距是0.54nm   三、三级结构   1.三级结构是多肽链所有原子的空间排布   2.疏水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力量是维系三级结构的主要力量。   四、四级结构   1.具有四级结构的蛋白质是有两条或者以上的肽链构成   2.每一条肽链都有自己的一、二、三级结构,这条肽链 叫做亚基。   3.亚基可以相同,也可以不同   4.亚基的立体排布和相互关系叫做四级结构   5.由亚基构成的蛋白叫做寡聚蛋白   6.独立的亚基没有生物学活性 第三节 蛋白质的结构和功能的关系   一、一级结构与功能的关系   1.一级结构是空间构象的基础   2.一级结构是功能的基础   3.一级结构并不是决定空间构象的唯一因素   4.蛋白质的一级结构与分子病   镰刀红细胞贫血:一个氨基酸(谷→缬)的差异   二、高级结构与功能的关系   2.血红蛋白的空间构象变化与结合氧   O2与Hb结合后引起Hb构象变化,进而引起蛋白质分子功能改变的现象,称为别构效应。   3.构象病   因蛋白质空间构象异常变化——相应蛋白质的有害折叠、折叠不能,或错误折叠导致错误定位引起的疾病,称为蛋白质构象病。   举例:阮病毒(疯牛病) 第四节 蛋白质的理化性质   二、沉淀   1.盐析   2.重金属盐沉淀蛋白质   3.生物碱试剂与某些酸沉淀蛋白质   4.有机溶剂沉淀蛋白质   三、变性   在理化因素作用下,使蛋白质的空间构象破坏,导致蛋白质的理化性质的改变。   变性后的蛋白质的生物活性丧失。   要点:   变了:①空间构象改变      ②蛋白质的理化因素改变   不变:①一级结构未变      ②肽键未断裂   一、核苷酸的分子组成:磷酸、戊糖和碱基   1.戊糖:   DNA:脱氧核糖   RNA: 核糖   2.碱基:   DNA:A G T C   RNA: A G U C   A: 腺嘌呤; G: 鸟嘌呤 ;T :胸腺嘧啶;   C:胞嘧啶;U:尿嘧啶   考点:核酸分子中共有碱基多少种:5种   二、核酸   考点:(1)元素:C H O N P      (2)P(磷)相对恒定      (3)3’,5’-磷酸二酯键 第二节 DNA的结构和功能   二、DNA的一级结构:核苷酸的排列顺序   三、DNA的二级结构---双螺旋结构   1.相互平行、走向相反(一条3’-5’;一条5’-3’)   2.右手螺旋   3.磷酸和脱氧核糖位于外侧(骨架),碱基位于内侧   4.A与T之间2个氢键;G与C之间3个氢键   5.氢键是横向的力量;碱基堆积力是纵向的力量   6.每两个碱基对平面之间的距离是0.34nm;螺距是3.4nm,含10个碱基对。   五、DNA的功能   1.荷载遗传信息   2.基因复制和转录的模板 第三节 DNA变性及其应用   一、核酸的紫外吸收   核酸在260nm处有最大吸收峰,利用此特点进行定量和纯度分析。   二、DNA的变性和复性   1.变性:解链 (氢键断裂)   2.复性:解开的链重新复合 第四节 RNA的结构和功能   一、mRNA   1.蛋白质生物合成的模板   2.真核生物mRNA的结构特点   单顺反子:一条基因,一个蛋白质   5’端帽子(m7G);   3’尾巴(poly A);   3.原核生物mRNA的结构特点   多顺反子:多个基因在一条链上   无帽子无尾巴;   没有修饰碱基   二、tRNA   1.转运

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